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A pepsina digere proteínas vegetais?

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Isso pode parecer trivial, mas ...

A proteína é proveniente de plantas e animais. Pepsina e HCl digerem carne (proteína animal). A pepsina também digere proteínas vegetais?

Dei uma olhada em alguns artigos online e este. Nenhum parece explicar o que procuro.


Sim, a pepsina também digere proteínas vegetais. A pepsina é uma proteína e sua função é cortar outras proteínas (também conhecidas como polipeptídeos) em pedaços menores. As proteínas são feitas de aminoácidos e existem 20 aminoácidos encontrados nas proteínas. A pepsina corta a ligação entre dois aminoácidos para quebrar a proteína em pedaços menores. Quando a pepsina encontra um triptofano (Trp), tirosina (Tyr) e / ou fenilalanina (Phe), ela corta a ligação entre aquele aminoácido e o próximo, como mostrado abaixo.

fonte de imagem

As proteínas das plantas contêm esses aminoácidos, então a pepsina pode clivar as proteínas das plantas.


Pepsina

A pepsina é um exemplo de um grupo de enzimas denominadas "proteases ácidas". No caso da pepsina, esse nome é duplamente apropriado. Pepsina funciona melhor em ácido clorídrico forte. Mas a semelhança com as outras enzimas mostradas aqui se refere a um segundo tipo de ácido. O sítio ativo das proteases ácidas depende de dois aminoácidos aspartato ácidos, que ativam uma molécula de água e a usam para clivar cadeias de proteínas. Esses aspartatos são retratados na próxima página.

As proteases ácidas evoluíram para preencher vários papéis funcionais em diferentes organismos. A pepsina, mostrada no canto superior esquerdo (entrada PDB 5pep), é otimizada para digestão de alimentos no ambiente ácido do estômago. É muito promíscuo, clivando proteínas em muitos lugares diferentes. A quimosina, mostrada no canto superior direito (entrada PDB 4cms), é produzida por bezerros jovens para quebrar as proteínas do leite. Uma forma purificada de quimosina, retirada do estômago de bezerros, é usada há séculos para coalhar o leite na produção de queijo. A catepsina D, mostrada no canto esquerdo inferior (entrada 1lyb do PDB), digere proteínas dentro dos lisozomas, os pequenos estômagos dentro das células. Outras proteases ácidas celulares, como renina (não mostrada, entrada PDB 1hrn), são projetadas para fazer cortes muito específicos em uma proteína particular, auxiliando na maturação de um hormônio ou proteína estrutural. A endotiapepsina, mostrada no canto inferior direito (entrada PDB 4ape), é produzida por um fungo e excretada no ambiente circundante, quebrando as proteínas circundantes e permitindo que o fungo se alimente dos pedaços.

Explorando a estrutura

Pepsina e Pepstatina

A pepsina (entrada 1pso no PDB) usa um par de resíduos de aspartato para realizar a reação de clivagem da proteína, mostrada aqui com átomos de oxigênio vermelhos. Em um exemplo de evolução paralela (onde dois organismos desenvolvem independentemente o mesmo método para resolver um problema), o mecanismo é semelhante ao usado pela protease do HIV. Esta estrutura também inclui um inibidor não clivável no sítio ativo (mostrado em laranja). Ele contém um grupo hidroxila, mostrado aqui em roxo, que imita o lugar que a água se fixa durante a reação de clivagem. Também são mostradas três ligações cruzadas que fortalecem a proteína dobrada, formadas entre os átomos de enxofre (amarelo) na cisteína. Para explorar essa estrutura em mais detalhes, clique na imagem para um JSmol interativo.

Recursos PDB-101 Relacionados

Referências

  1. 1pso: Fujinaga, M., Chernaia, M.M., Tarasova, N.I., Mosimann, S.C., James, M.N. (1995) Crystal structure of human pepsin and its complex with pepstatin. Protein Sci. 4: 960-972
  2. 1hrn: Tong, L., Pav, S., Lamarre, D., Pilote, L., LaPlante, S., Anderson, PC, Jung, G. (1995) High resolution crystal structure of recombinant human renin in complex with polyhydroxymonoamide inibidores. J.Mol.Biol. 250: 211-222
  3. 1lyb: Baldwin, E.T., Bhat, T.N., Gulnik, S., Hosur, M.V., Sowder 2nd., R.C., Cachau, R.E., Collins, J., Silva, A.M., Erickson, J.W. (1993) Crystal structure of nativas e inibidas formas de catepsina D humana: implicações para o direcionamento lisossomal e design de drogas. Proc.Natl.Acad.Sci.USA 90: 6796-6800
  4. 3psg: Hartsuck, J.A., Koelsch, G., Remington, S.J. (1992) The high-resolution crystal structure of porcine pepsinogen. Proteínas 13: 1-25
  5. 4cms: Newman, M., Safro, M., Frazao, C., Khan, G., Zdanov, A., Tickle, I.J., Blundell, T.L., Andreeva, N. (1991) X-ray analysis of aspartic proteinases. 4. Estrutura e refinamento em resolução de 2,2 A de quimosina bovina. J.Mol.Biol. 221: 1295-1309
  6. 5pep: Cooper, J.B., Khan, G., Taylor, G., Tickle, I.J., Blundell, T.L. (1990) X-ray analysis of aspártico proteinases. II. Estrutura tridimensional da forma de cristal hexagonal da pepsina suína com resolução de 2,3 A. J.Mol.Biol. 214: 199-222
  7. 4ape: Pearl, L., Blundell, T. (1984) The active site of aspartic proteinases. FEBS Lett. 174: 96-101

Dezembro de 2000, David Goodsell

Sobre PDB-101

O PDB-101 ajuda professores, alunos e o público em geral a explorar o mundo 3D das proteínas e ácidos nucléicos. Aprender sobre suas diversas formas e funções ajuda a compreender todos os aspectos da biomedicina e da agricultura, desde a síntese de proteínas até a saúde e as doenças e a energia biológica.

Por que PDB-101? Pesquisadores de todo o mundo tornam essas estruturas 3D disponíveis gratuitamente no arquivo do Protein Data Bank (PDB). O PDB-101 cria materiais introdutórios para ajudar os iniciantes a começar no assunto ("101", como em um curso de nível básico), bem como recursos para aprendizado estendido.


Pepsina

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Pepsina, a poderosa enzima do suco gástrico que digere proteínas como as da carne, ovos, sementes ou laticínios. Pepsina é a forma ativa madura do pepsinogênio zimogênio (proteína inativa).

A pepsina foi reconhecida pela primeira vez em 1836 pelo fisiologista alemão Theodor Schwann. Em 1929, sua cristalização e natureza proteica foram relatadas pelo bioquímico americano John Howard Northrop, do Rockefeller Institute for Medical Research. (Northrop mais tarde recebeu uma parte do Prêmio Nobel de Química de 1946 por seu trabalho na purificação e cristalização de enzimas com sucesso.)

As glândulas no revestimento da membrana mucosa do estômago produzem e armazenam pepsinogênio. Os impulsos do nervo vago e as secreções hormonais de gastrina e secretina estimulam a liberação de pepsinogênio no estômago, onde é misturado ao ácido clorídrico e rapidamente convertido na enzima ativa pepsina. O poder digestivo da pepsina é maior com a acidez do suco gástrico normal (pH 1,5–2,5). No intestino, os ácidos gástricos são neutralizados (pH 7) e a pepsina não é mais eficaz.

No trato digestivo, a pepsina afeta apenas a degradação parcial das proteínas em unidades menores chamadas de peptídeos, que então são absorvidas do intestino para a corrente sanguínea ou são decompostas por enzimas pancreáticas.

Pequenas quantidades de pepsina passam do estômago para a corrente sanguínea, onde se decompõe alguns dos fragmentos maiores, ou ainda parcialmente não digeridos, de proteína que podem ter sido absorvidos pelo intestino delgado.

O refluxo crônico de pepsina, ácido e outras substâncias do estômago para o esôfago constitui a base para as condições de refluxo, particularmente a doença do refluxo gastroesofágico e o refluxo laringofaríngeo (ou refluxo extraesofágico). Neste último, a pepsina e o ácido viajam até a laringe, onde podem causar danos à mucosa laríngea e produzir sintomas que vão desde rouquidão e tosse crônica a laringoespasmo (contração involuntária das cordas vocais) e câncer de laringe.

A pepsina é preparada comercialmente a partir de estômagos de suínos. A pepsina bruta é usada na indústria do couro para remover pelos e tecidos residuais de peles de animais antes de serem curtidas. Também é usado na recuperação de prata de filmes fotográficos descartados, digerindo a camada de gelatina que contém o composto de prata.

The Editors of Encyclopaedia Britannica Este artigo foi recentemente revisado e atualizado por Kara Rogers, Editora Sênior.


Dividir a gordura

A mesma porção do lombo grelhado também contém 8,3 gramas de gordura. A digestão da gordura não começa até que o alimento alcance o intestino delgado. Aqui, os sais biliares emulsificam as moléculas de gordura para que as enzimas pancreáticas chamadas lipases possam quebrar mais facilmente as gorduras em ácidos graxos livres e monoglicerídeos.

Em seguida, eles passam para as células epiteliais que revestem os intestinos, onde são convertidos em triglicerídeos. Embalados com colesterol e cobertos com proteínas, os triglicerídeos estão prontos para absorção na corrente sanguínea para transporte para onde o corpo precisa deles.


Teste Relacionado

Como mencionado anteriormente, o estômago se protege das propriedades digestivas da pepsina, criando uma camada aderente de mucosa rica em bicarbonato. Como tal, a pepsina deve permanecer sempre no estômago e nunca regurgitar de volta para os tratos superiores. Enquanto o esfíncter esofágico inferior funcionar com precisão, a pepsina permanecerá dentro do estômago e do duodeno, e o revestimento do esôfago permanecerá intacto. No entanto, um esfíncter esofágico fraco permite que a pepsina alcance não apenas o esôfago, mas também as vias aéreas superiores. A doença do refluxo gastroesofágico (DRGE) e o refluxo laringofaríngeo (RLF) são dois processos patológicos caracterizados por esfíncteres esofágicos fracos. [2]

O teste da pepsina salivar é um teste não invasivo e de baixo custo que pode detectar a presença de pepsina na saliva, como o nome indica. Ele se mostrou promissor como uma ferramenta de diagnóstico & # x000a0 útil para LPR. No entanto, pesquisas adicionais devem avaliar a sensibilidade, especificidade e utilidade clínica do teste. Ao contrário, os resultados não são tão encorajadores com a DRGE, e o teste não é mais tão útil quanto se pensava anteriormente. [4] [5]


A vitamina B12 na dieta está ligada a uma proteína. Para que a vitamina seja absorvida, a proteína deve ser eliminada. Os sucos gástricos e a pepsina fazem parte do processo de clivagem. A pepsina também separa o ferro não heme - encontrado em alimentos vegetais como cereais, frutas e vegetais - de uma proteína para facilitar a absorção.

Carolyn Robbins começou a escrever em 2006. Seu trabalho aparece em vários sites e cobre vários tópicos, incluindo neurociência, fisiologia, nutrição e condicionamento físico. Robbins graduou-se como bacharel em ciências em biologia e teologia pelo Saint Vincent College.


Onde a pepsina é produzida?

As células Chief secretam pepsina na forma de uma enzima precursora inativa chamada pepsinogênio. Quando o pepsinogênio entra em contato com o ácido clorídrico das células parietais, ele se decompõe rapidamente, formando pepsina 15). A pepsina inicia a digestão de quase todos os tipos de proteínas da dieta em polipeptídeos. Esta enzima é mais ativa em um ambiente ácido, que é fornecido pelo ácido clorídrico no suco gástrico.

Figura 2. Células do estômago (glândulas gástricas)

Nota de rodapé: Revestimento do estômago. As glândulas gástricas incluem células mucosas, células parietais e células principais. A mucosa do estômago é cravejada de fossas gástricas que são as aberturas das glândulas gástricas.


Digestão de proteínas

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Investigue a digestão de proteínas pela pepsina
Este vídeo mostra uma investigação de laboratório que mostra como as proteínas podem ser quebradas em moléculas menores usando enzimas.
Procedimento:
1. Identifique três tubos de ensaio A, B e C.
2. Corte um pouco de clara de ovo em cubos.
3. Coloque três cubos de ovo em cada tubo do teto.
4. Adicione 10 ml de pepsina (uma enzima) ao tubo de ensaio A.
5. Adicione 10ml de ácido clorídrico ao tubo de ensaio B (Cuidado: use óculos de proteção e luvas).
6. Adicione 5ml de ácido e 5ml de pepsina ao tubo de ensaio C.
7. Cubra cada tubo de ensaio e deixe por uma semana.
8. Compare os cubos de ovo nos três tubos de ensaio.

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Pergunte a um especialista: efeitos da pepsina no leite

Olá amigos da ciência!
Estou fazendo um projeto de ciências sobre leite e pepsina este ano, e não sei como devo replicar a digestão! Preciso fazer isso para demonstrar como a pepsina decompõe a proteína do leite e quais tipos de leite têm sua proteína decomposta melhor para a digestão. Eu quero replicar até o ponto depois que a proteína é quebrada pela pepsina. Não sei replicar tudo! Eu fiz algumas pesquisas, mas ainda não sei como devo fazer isso. Acho que poderia demonstrar a mistura do leite e saliva na boca misturando leite e água (& quotsaliva & quot) no liquidificador, mas não sei o que fazer depois disso. AJUDA! NÃO SEI O QUE FAZER! ESTOU DESESPERADO! Sinto muito, parece que é tão franco, mas sou um paranóide! POR FAVOR AJUDE! OBRIGADA!
o seu na paranóia,
Kriti Gaur

P.S. Eu também queria saber em quais formas eu poderia testar isso, porque estou usando leite com vitamina D, leite com 2% de gordura reduzida, leite integral, leite com chocolate e leite de soja em meu experimento. Queria fazer meu experimento para que o leite (IV) ficasse no estado líquido. Isso é possível? Porque se houver sugestões com leite em pó, tudo bem também, eu acho.

Re: efeitos da pepsina no leite

Postado por andador & raquo Dom, 3 de outubro de 2010, 22h36

Já que você deseja aprender sobre como a pepsina afeta as proteínas do leite na digestão normal, você desejará desenvolver um protocolo experimental que replique muito bem o "ambiente de trabalho" normal da pepsina. A pepsina é produzida no estômago, então você deve pensar em como é lá. No momento em que a comida em geral chega ao estômago, ela está bem misturada (então sua ideia do liquidificador parece boa), ácida (o estômago tem células especiais que produzem ácidos naturais para manter o pH muito baixo) e quente (perto do corpo de cerca de 37 graus Celsius), então é razoável prever que a pepsina funcionará melhor quando adicionada a uma solução bem misturada, ácida e quente (essas são previsões que você pode testar facilmente se quiser!)

Se você adicionar pepsina a uma solução quente, ácida e bem misturada de proteínas do leite (leite em pó desnatado, caseína ou proteína do soro de leite podem ser boas escolhas para fontes de proteína do leite), você pode esperar que a pepsina comece a cortar as proteínas em partes menores peças. Uma decisão importante que você precisa fazer é como vai medir essa atividade da pepsina. Uma maneira bastante simples, se você tiver acesso a equipamentos de eletroforese, seria separar as proteínas do leite por tamanho usando eletricidade para empurrá-las através de um gel de poliacrilamida. Você poderia manchar as proteínas no gel com um corante como Coomassie Blue, então você realmente seria capaz de ver as bandas de proteína no gel mudando para tamanhos menores conforme a pepsina funciona. Existem também testes bioquímicos que você pode usar para medir a atividade da pepsina, por exemplo, rastreando a mudança na absorbância espectrofotométrica de uma solução de proteína ao longo do tempo, ou realizando um teste bioquímico que produz uma mudança de cor no tubo de ensaio com base no presença de mais pequenos peptídeos nas amostras digeridas. Se você postar de volta algumas informações sobre o equipamento com o qual tem que trabalhar, os especialistas aqui podem ajudá-lo mais com sugestões sobre o que pode ser um bom ensaio para você usar.

Depois de ter um bom ensaio de atividade da pepsina funcionando, você precisará decidir que pergunta está mais interessado em fazer sobre o efeito da pepsina nas proteínas do leite. Por exemplo, você pode descobrir como a pepsina atua em diferentes tipos de proteínas do leite, como caseína vs. proteínas do soro (ambas estão disponíveis em formas purificadas em lojas de suplementos nutricionais), ou pode estudar a eficácia da pepsina em diferentes ambientes, como em diferentes valores de pH ou temperaturas, ou você pode descobrir se a digestibilidade da pepsina do leite é diferente quando o leite é orgânico, com lactose reduzida ou ultra pasteurizado. sua curiosidade é o limite!


Decisão

Na decisão, a pesquisa realizada foi igual para as informações necessárias e indicou que a temperatura afeta decididamente a taxa de reação de uma enzima. Da mesma forma, desde que o método seja bem executado, este é um grande experimento para observar a temperatura e suas consequências sobre a atividade enzimática, no entanto, como em qualquer pesquisa científica, a contribuição humana é um fator importante e pode afetar a qualidade das consequências. Pode ser necessário realizar outro experimento para descobrir qual é a temperatura ideal em uma mesa graduada mais específica, algo mais próximo da temperatura da estrutura orgânica ajudaria a detectar uma temperatura ideal mais precisa, 35 & # 038 A deg c & # 8211 40 & # 038 A graus Celsius para ilustração. Tão bom quanto encontrar uma temperatura ótima exata, uma pesquisa mais aprofundada para descobrir o pH ideal da pepsina poderia ser feita para aumentar ainda mais a taxa de reação das enzimas, focada em torno do pH ácido na barriga humana.


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