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Acoplamento de energia entre duas reações espontâneas?

Acoplamento de energia entre duas reações espontâneas?


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Este diagrama descreve o acoplamento de energia entre uma reação não espontânea (a formação de glutamina a partir do ácido glutâmico e amônia) e uma reação espontânea (a hidrólise de ATP). Posso ver que se você adicionar a reação 1 ($ ce {Glu + NH3-> Glutamina} $) e a reação 2 (hidrólise de ATP), o ∆G geral será negativo e essa reação será espontânea.

Minha pergunta é esta: por que você não pode adicionar o reverter da reação 1, que por si só seria espontânea, para a reação 2? Isso não faria um ∆G geral uniforme mais negativo (mais espontâneo)? Isso seria ainda mais favorável do que o que obtivemos do acoplamento de energia mostrado no diagrama. No entanto, parece que o acoplamento de energia pode produzir a reação apresentada no diagrama. Como o universo sabe adicionar a reação não espontânea à reação espontânea em vez da reação espontânea a outra reação espontânea? Parece-me que o último seria mais provável.


Pontos a ter em mente

  1. Que o acoplamento biológico de uma reação energeticamente favorável e desfavorável (eu evitaria usar o termo espontâneo†) é feito por meio de uma reação composta envolvendo todos os componentes das duas reações separadas. Os reagentes e produtos são os mesmos da soma das reações separadas - portanto, é válido calcular a mudança geral de energia livre das reações separadas - mas estamos falando de uma reação diferente ou de reações graves que ocorrem na enzima. Por exemplo, na reação do glutamato sintetase que você mencionou, existem as duas reações mostradas abaixo. O gama-glutamil fosfato pode ser considerado como um intermediário ativado para o qual a energia livre de hidrólise do ATP foi transferida, ao invés de dissipada no calor, como ocorreria na reação isolada com fosfato inorgânico como produto.

  1. Essas reações acopladas não são diferentes das reações termodinamicamente favoráveis ​​não acopladas em uma célula, pois requerem uma enzima para catalisá-las. Eles fazem não Continuar espontaneamente† porque existe uma barreira de energia de ativação. Se você considerar isso como “forçar” uma reação, a resposta à pergunta que você fez em seu comentário para @VonBeche é 'sim'. No entanto, eu a descreveria como uma enzima que evoluiu para "permitir" ou "facilitar" uma reação. Ele faz isso fornecendo locais de ligação para os substratos e (frequentemente) uma via de reação diferente que envolve uma energia de ativação mais baixa.

Então, por que nenhuma reação Gln + ATP ➞ Glu + NH3 + ADP + Pi?

Isso pode ser considerado de duas maneiras.
(1) Por que uma enzima não evoluiu para fazer esse tipo de coisa?
Ou não há pressão seletiva em um organismo para que uma enzima desnecessária evolua, ou (neste caso) se o organismo precisa de uma enzima para desaminar a glutamina, ela evolui, mas esta enzima (glutaminase) não precisa envolver ATP como reação já é termodinamicamente favorável.

(2) Por que a enzima glutamato sintetase não catalisa esta reação
Pelo seu comentário, parece ser sua preocupação. Existem três locais de ligação na enzima, um para o glutamato, um para o ATP e um para a amônia; e presumo que você esteja pensando por que a glutamina não pode se ligar ao local do glutamato (afinal ela sai de lá) e reagir com o ATP para formar γ-glutamil fosfato. A resposta para isso é química das reações Mostrado acima. O mecanismo da reação do glutamato sintetase é complexo, mas no nível mais simples, o primeiro estágio é o ataque nucleofílico do oxigênio ácido negativo (amarelo) do glutamato no γ-fosfato de ATP: Na glutamina existe um grupo amino em vez do oxigênio negativo, de modo que a reação não ocorrerá.

Além disso, você deve estar ciente de que a enzima é um participante ativo na reação, e os vários substratos e produtos são orientados especificamente em relação aos resíduos no sítio ativo da enzima para permitir que a reação prossiga. Para dar um sabor, reproduzo uma parte do resumo de um artigo de Liaw e Eisenberg sobre o mecanismo de ação da glutamina sintetase. Não espero que você (ou qualquer outra pessoa) digira isso - serve apenas para ilustrar que as enzimas são máquinas altamente sofisticadas nas quais muitos componentes participam da produção de um produto específico.


Lembre-se de que deve haver uma enzima presente para "acoplar" duas reações. Você pode imaginar isso como a energia da hidrólise do ATP empurrando a enzima para um estado de alta energia, e desse estado de alta energia a enzima pode empurrar a reação secundária contra o equilíbrio.

Você poderia fazer isso, e pode até haver exemplos (talvez para algumas reações que são apenas exotérmicas), mas as enzimas que acoplam duas reações espontâneas não evoluíram com tanta frequência, pois não há muita pressão para fazer isso. Uma reação espontânea poderia ser acelerada por uma única enzima, sem a necessidade de construir uma grande enzima de acoplamento para isso. Acoplar isso à hidrólise do ATP levaria apenas ao consumo inútil de energia e à extinção.


Energia livre de Gibbs e sua fórmula | Sistema Termodinâmico | Gerenciamento de energia

Depois de ler este artigo, você aprenderá sobre a energia livre de gibbs e sua fórmula, que é um trabalho de iniciação de processo que pode ser obtido de um sistema termodinâmico isotérmico isobárico.

A energia livre de Gibbs é a medida de & # 8220útil & # 8221 ou trabalho de iniciação de processo obtido a partir de um sistema termodinâmico isotérmico isobárico. É a quantidade máxima de trabalho de não expansão que pode ser extraída de um sistema fechado; esse máximo só pode ser alcançado em um processo totalmente reversível. Quando um sistema muda de um estado inicial bem definido para um estado final bem definido, a energia livre de Gibbs ∆G é igual ao trabalho trocado pelo sistema com seus arredores. A mudança de energia livre (∆G) de uma reação determina sua espontaneidade. Uma reação é espontânea se ∆G for negativo (se a energia livre dos produtos for menor que a energia livre dos reagentes).

Onde ∆G = mudança na energia livre, ∆G 0 = mudança padrão de energia livre (com 1 M reativos e produtos, em pH 7), R = constante do gás, T = temperatura absoluta

No equilíbrio, ∆G é igual a zero. Resolver para ∆G 0 & # 8216 produz a relação à esquerda.

K & # 8217eq, a razão [C] [D] / [A] [B] no equilíbrio, é chamada de constante de equilíbrio.

A mudança de energia livre padrão (∆G 0 e # 8216) de uma reação pode ser positiva e a mudança de energia livre real (∆G) negativa, dependendo das concentrações celulares de reagentes e produtos. Muitas reações para as quais ∆G 0 & # 8216 é positivo são espontâneas porque outras reações causam depleção de produtos ou manutenção de altas concentrações de substrato.

Uma constante de equilíbrio maior que um (mais produtos do que reagentes no equilíbrio) indica uma reação espontânea (∆G ° negativo & # 8217). Mudanças de energia livre de reações acopladas são aditivas.

Exemplos de diferentes tipos de acoplamento:

Algumas reações catalisadas por enzimas podem ser expressas em duas semi-reações acopladas, uma espontânea e a outra não espontânea. As mudanças de energia livre das semi-reações podem ser adicionadas, para produzir a energia livre da reação acoplada.

Por exemplo, na reação catalisada pela enzima glicólise Hexokinase, as duas meias-reações são:

Pi + glicose & lt— & gt glicose-6-P + H2O

ATP + glicose & lt— & gtADP + glicose-6-P

Duas reações separadas catalisadas por enzima que ocorrem no mesmo compartimento celular e tímido, uma espontânea e a outra não espontânea, podem ser acopladas por um intermediário comum (reagente ou produto). Por exemplo, reações envolvendo pirofosfatos,

Reação geral A + ATP + H2O & lt— & gt B + AMP + 2Peu ∆G 0 & # 8216 = (+ 15-33) = -18 kJ / mol

Pirofosfato (PPeu) geralmente é o produto de uma reação que precisa de uma força motriz. Sua hidrólise espontânea, catalisada pela enzima pirofosfatase, conduz a reação para a qual o PPeu é um produto.

O transporte ativo de íons através da membrana é acoplado a uma reação química, por exemplo, hidrólise ou síntese de ATP, enquanto o transporte de um íon, digamos, A + cria uma diferença potencial através da membrana.

A mudança de energia livre (diferença de potencial eletroquímico) associada ao transporte de um íon A + através de uma membrana do lado 1 para o lado 2 é representada como:

Onde R = constante do gás, T = temperatura, Z = carga do íon, F = constante de Faraday e ∆Ψ = voltagem através da membrana.

Cada uma de nossas células possui um potencial elétrico associado a ela. Este potencial, ou voltagem, ajuda a controlar a migração de íons através das membranas celulares. Um grande exemplo de trabalho elétrico e tímico está na operação dos nervos. Os nervos, quando estimulados, geram um impulso elétrico chamado potencial de ação, que pode comunicar informações ao cérebro ou transmitir um sinal do cérebro a um músculo para iniciar seu movimento.

Uma vez que as mudanças de energia livre são aditivas, a direção espontânea para a reação e timidez acoplada dependerá das magnitudes relativas de ∆G para o fluxo de íons (∆G varia com o gradiente de íons e voltagem) e ∆G para a reação química (∆G 0 & # 8216 é negativo na direção da hidrólise de ATP. A magnitude de ∆G também depende das concentrações de ATP, ADP e Peu).

Dois exemplos de tal acoplamento são:

O transporte da membrana requer energia ou ATP. A hidrólise espontânea de ATP (∆G negativo) é acoplada a (impulsiona) o fluxo de íons contra um gradiente (∆G positivo).

Ocorre na mitocôndria, também conhecida como a casa de força da célula e onde ocorre a síntese de ATP. O fluxo espontâneo de H + através de uma membrana (∆G negativo) é acoplado a (direciona) a síntese de ATP (∆G positivo).


QUANDO DEVEMOS DIZER QUE DUAS REAÇÕES QUÍMICAS ESTÃO ACOPLADAS? -

De acordo com a definição popular, mas enganosa, de acoplamento químico que apresentei na seção anterior, as vias metabólicas são um conjunto de reações quimicamente acopladas. Por esse motivo, não é surpreendente que a confusão sobre a espontaneidade das chamadas reações acopladas reapareça quando as vias metabólicas são consideradas. Para ilustrar este ponto, posso citar: “Outro mecanismo comum para acoplar uma reação desfavorável a uma favorável é simplesmente fazer com que uma das reações preceda ou siga a outra” [4] ou “Embora qualquer reação enzimática em um sequência pode ter uma mudança de energia livre positiva característica, desde que a soma de todas as mudanças de energia livre seja negativa, o caminho irá prosseguir ”[5]. Essas afirmações desprezam flagrantemente um fato importante: qualquer reação geral ocorrerá espontaneamente se, e somente se, todas e todas as reações elementares forem espontâneas por si mesmas [6]. Aqui, tentarei prová-lo invocando o Segundo Princípio da Termodinâmica.

Um sistema termodinâmico aberto. O sistema é constituído pelos reagentes e enzimas envolvidos em duas reações metabólicas sequenciais. Cada enzima é isolada por uma membrana semipermeável (linha tracejada) que separa dois compartimentos dentro do sistema termodinâmico. Em contraste, todos os reagentes, que conseguem atravessar a membrana, são distribuídos livremente por todo o sistema. Além disso, assumimos que o potencial químico de cada metabólito é mantido constante através do intercâmbio com o meio ambiente (Setas; flechas) Deve-se notar que, porque ambas as reações são conectadas através do intermediário comum B (que é difusível), o conceito de acoplamento, como é definido na maioria dos textos, é totalmente aplicável ao sistema esboçado nesta figura.


Acoplamento de energia entre duas reações espontâneas? - Biologia

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Biologia, capítulo 8

O processo de respiração celular, que converte açúcares simples, como glicose em CO2 e água, é um exemplo de ______.

A. Um caminho no qual a entropia do sistema diminui
B. Uma via catabólica
C. Uma via que ocorre em células animais, mas não em células vegetais
D. Um caminho que converte matéria orgânica em energia
E. Uma via endergônica

A energia é observada em duas formas básicas: potencial e cinética. Qual das alternativas a seguir corresponde corretamente às formas com uma fonte de energia.

A. O movimento de moléculas individuais: energia potencial

B. A energia relacionada à altura do pássaro acima do solo: Energia Cinética

C. As ligações covalentes de uma molécula de açúcar: energia potencial

D. O calor liberado do organismo vivo: energia potencial

E. A energia associada a um gradiente de íons através de uma membrana: Energia Cinética

As ligações covalentes de uma molécula de açúcar: energia potencial.

Qual das afirmações a seguir é verdadeira para o metabolismo e para a totalidade de todos os organismos?

A. O metabolismo consiste em todas as reações de transformação de energia em um organismo

b. O metabolismo usa todos os recursos de um organismo

c. O metabolismo gerencia o aumento da entropia em um organismo

d. O metabolismo depende de um fornecimento consistente de energia dos alimentos

O metabolismo consiste em todas as reações de transformação de energia no organismo.

Qual das alternativas a seguir é um exemplo de energia potencial em vez de energia cinética?

uma. Um besouro rastejante em busca de comida

b. Água correndo sobre as Cataratas do Niágara

C. Flashes de luz emitidos por um vaga-lume

A maioria das células não consegue aproveitar o calor para realizar o trabalho porque ______.

uma. Heeat não é uma forma de energia

b. A temperatura é geralmente uniforme em toda a célula

c. O calor nunca pode ser usado para fazer o trabalho

d. Ele deve se manter constante durante o trabalho

A temperatura é geralmente uniforme em toda a célula

Qual das seguintes afirmações sobre a combustão de glicose com oxigênio para formar água e dióxido de carbono está correta?

uma. A reação reversa, produzindo glicose a partir da água e dióxido de carbono, deve ser uma reação Exergônica

b. A entropia dos produtos é maior do que a entropia dos reagentes

c. A entropia do universo diminui como resultado desta reação

d. Este é o processo de respiração celular, uma via anabiolica que libera energia livre

e. A energia livre perdida na combustão é menor do que a energia que aparece como calor

A entropia dos produtos é maior do que a entropia dos reagentes

Qual das seguintes afirmações sobre o equilíbrio da reação química está correta?

uma. O ponto de equilíbrio é onde o sistema tem a maior energia livre

b. As reações só podem ir na direção do equilíbrio

c. A maioria das reações em uma célula viva está perto do equilíbrio

d. Cada ação que está em equilíbrio não é capaz de realizar qualquer trabalho

e. O ponto de equilíbrio da reação representa pelo menos uma configuração estável para essa reação

Uma reação que está em equilíbrio não é capaz de realizar nenhum trabalho.

A expressão matemática para a expressão da mudança de um sistema é ΔG = ΔH - TΔS. Qual das alternativas a seguir está correta?

uma. H é a mudança na entropia, a energia disponível para fazer o trabalho

b. G é a mudança na energia livre

c. S é a entalpia de mudança, uma medida de aleatoriedade

d. T é a temperatura em graus Celsius

ΔG é a mudança na energia livre

Qual das seguintes afirmações sobre ATP está correta?

A. A liberação de energia na hidrólise do ATP é o resultado da quebra de uma ligação de alta energia

b. A hidrólise do ATP é um processo endergônico

c. A hidrólise do ATP pode fornecer a energia necessária para as vias catabólicas

d. Quase toda a energia livre liberada na hidrólise do ATP é liberada como calor

e. O ciclo entre ATP e ADP + pi fornece um acoplamento de energia entre as vias catabólica e anabólica

O ciclo entre ATP e ADP + Pi fornece um acoplamento de energia entre as vias catabólica e anabólica

Por que o ATP é uma molécula importante no metabolismo?

uma. Seu grupo terminal de fosfato contém uma forte ligação covalente que, quando hidrolisada, libera energia livre

b. Sua ligação de fosfato terminal tem maior energia do que as outras duas ligações de fosfato

c. Ele fornece acoplamento de energia entre as reações exergônicas e endergônicas

d. Sua hidrólise fornece uma entrada de energia livre para reações exergônicas

Ele fornece acoplamento de energia entre as reações exergônicas e endogônicas

Vias catabólicas _______.

b. São espontâneos e não precisam de catálise enzimática

C. Fornecer energia, principalmente na forma de ATP, para que as células funcionem

d. Combine moléculas em moléculas mais ricas em energia

Fornece energia, principalmente na forma de ATP, para o funcionamento das células.

As enzimas são descritas como catalisadores, o que significa que ______.

uma. Aumente a energia livre da reatância para tornar a reação mais rápida

b. Pode alterar a mudança de energia livre para uma reação química

c. Fornece energia de ativação para as reações que eles facilitam

e. Aumentar a taxa de uma reação sem ser consumido pela reação

Aumentar a taxa de uma reação sem ser consumido pela reação

Qual das alternativas a seguir provavelmente não contribuirá para a especificidade de substrato de uma enzima?

uma. Um grupo hidrofóbico no substrato interage com vários aminoácidos hidrofóbicos na enzima

b. A enzima tem um sítio regulatório alostérico

c. Uma forma semelhante existe entre uma bolsa na superfície da enzima no grupo funcional do substrato

A enzima tem um estado regulatório alostérico

Qual das alternativas a seguir NÃO é uma maneira pela qual uma enzima pode acelerar a reação que catalisa?

uma. A ligação do substrato ao sítio ativo pode esticar as ligações no substrato que precisam ser quebradas

B. A enzima se liga a um cofator que interage com o substrato para facilitar a reação

c. O local ativo pode fornecer calor do ambiente que aumenta o conteúdo de energia do substrato

O local ativo pode fornecer calor do ambiente que aumenta o conteúdo de energia do substrato.

Qual das alternativas a seguir é verdadeira ao comparar uma reação não catalisada com a mesma reação com um catalisador?

uma. A reação catalisada será mais lenta

b. A reação da catalase terá o mesmo que G

A reação catalisada consumirá todo o catalisador

A reação catalisada terá o mesmo ΔG

Observa-se que a ligação de um composto a uma enzima diminui ou interrompe a velocidade da reação catalisada pela enzima. aumentar a concentração de substrato reduz os efeitos inibitórios desse composto? qual das alternativas a seguir poderia explicar essa observação?

A. O composto é um inibidor competitivo

b. O composto reduz as ligações dissulfeto, fazendo com que as moléculas da enzima se desdobrem parcialmente

c. O composto é um regulador alostérico negativo

O composto é um inibidor competitivo

Selecione a afirmação correta sobre energia química, um termo usado por biólogos para se referir à energia potencial disponível para liberação em uma reação química.

uma. A energia da luz é convertida em energia química durante a fotossíntese

b.Quando uma molécula de glicose é transformada em gelo canibal em CO2 e H2O, a energia química é perdida

C. Uma célula fotossintética dentro de uma folha de planta produz energia química, armazenada dentro de moléculas de glicose

A energia da luz é convertida em energia química durante a fotossíntese.

Qual afirmação sobre a descoberta de enzimas e substratos é correta?

uma. Moléculas de substrato que no sítio ativo de uma enzima como uma chave se encaixa em uma fechadura

b. As moléculas de substrato se ligam ao sítio ativo da enzima apenas por ligações fracas, como ligações de hidrogênio ou atração hidrofóbica

c. Quando as moléculas do substrato se ligam ao sítio ativo da enzima, a enzima sofre uma ligeira mudança de forma

Quando as moléculas do substrato se ligam a um sítio ativo da enzima, a enzima sofre uma ligeira mudança de forma.

Qual das alternativas a seguir envolve uma diminuição da entropia?

b. Reações de monômeros separados

c. Reações de despolimerização

Qual das alternativas a seguir é a interpretação mais correta da figura.

A. Pi atua como uma molécula de transporte para mover a energia de ATP para ADP

b. ATP é uma molécula que atua como um intermediário para armazenar energia para o trabalho celular

c. A energia do ccatabolismo pode ser usada diretamente para realizar o trabalho celular

d. ATP + pi são um conjunto de moléculas que armazenam energia para o catabolismo

ATP é uma molécula que atua como um intermediário para armazenar energia para o trabalho celular

Como as células usam o ciclo de ATP mostrado na figura?

uma. As células usam o ciclo para reciclar a energia liberada pela hidrólise de ATP

b. As células usam o ciclo para reciclar ADP, fosfato e a energia liberada pela hidrólise de ATP

c. As células usam isso principalmente para gerar calor

D. As células usam o ciclo para reciclar ADP e fosfato

As células usam o ciclo para reciclar ADP e fosfato

De acordo com a hipótese de ajuste induzido da catálise enzimática, ______.

A. A ligação do substrato depende da forma do sítio ativo.

B. O site ativo cria uma ideia de microambiente para a reação

C. Algumas enzimas mudam sua estrutura quando os ativadores se ligam à enzima

D. A ligação do substrato muda a forma do sítio ativo da enzima

A ligação do substrato muda a forma do sítio ativo da enzima

Qual das alternativas a seguir é uma declaração da primeira lei da termodinâmica?

uma. Energia não pode ser criada ou destruída

b. A energia não pode ser transferida ou transformada

c. A entropia do universo é constante

A entropia do universo está diminuindo

Energia não pode ser criada ou destruída

Qual das afirmações a seguir é uma consequência lógica da segunda lei da termodinâmica?

uma. Cada transformação de energia Byselle diminui a entropia do universo

b. A conversão de energia de uma forma para outra é sempre acompanhada por ganho de energia livre

c. As células requerem uma entrada constante de energia para manter seu alto nível de organização

d. Sem entrada de energia, os organismos tenderiam a diminuir a entropia.

As células requerem uma entrada constante de energia para manter seu alto nível de organização.

Qual dos seguintes tipos de reação diminuiria a entropia dentro de uma célula?

Qual das alternativas a seguir é verdadeira para todas as reações exergônicas?

uma. A reação vai apenas na direção para frente, todos os reagentes serão convertidos em produtos, mas nenhum produto será convertido em reagentes.

B. A reação prossegue com a liberação líquida de energia livre

c. Os produtos têm mais energia total do que os reagentes

d. A entrada líquida de energia do ambiente é necessária para que as reações ocorram


A Segunda Lei da Termodinâmica

A segunda lei da termodinâmica afirma que, para qualquer processo espontâneo, o ΔS geral deve ser maior ou igual a zero, mas as reações químicas espontâneas podem resultar em uma mudança negativa na entropia. Isso não contradiz a segunda lei, entretanto, uma vez que tal reação deve ter uma mudança negativa suficientemente grande na entalpia (energia térmica). O aumento na temperatura dos arredores da reação resulta em um aumento suficientemente grande na entropia, de modo que a mudança geral na entropia é positiva. Ou seja, o ΔS do entorno aumenta o suficiente por causa da exotermicidade da reação de modo que supercompensa o ΔS negativo do sistema. Uma vez que o ΔS geral = ΔSarredores + ΔSsistema, a mudança geral na entropia ainda é positiva.


Termodinâmica

A termodinâmica se preocupa em descrever as mudanças nos sistemas antes e depois de uma mudança. Isso geralmente envolve uma discussão sobre as transferências de energia e sua dispersão dentro do sistema. Em quase todos os casos práticos, essas análises requerem que o sistema e seus arredores sejam completamente descritos. Por exemplo, ao discutir o aquecimento de uma panela com água no fogão, o sistema pode incluir o fogão, a panela e a água e o ambiente ou arredores podem incluir todo o resto. Os organismos biológicos são o que são chamados sistemas abertos a energia é transferida entre eles e seus arredores.

1ª Lei da Termodinâmica

A primeira lei da termodinâmica trata da quantidade total de energia no universo. Afirma que esta quantidade total de energia é constante. Em outras palavras, sempre houve, e sempre haverá, exatamente a mesma quantidade de energia no universo. De acordo com a primeira lei da termodinâmica, a energia pode ser transferida de um lugar para outro, mas não pode ser criada ou destruída. As transferências de energia acontecem ao nosso redor o tempo todo. As lâmpadas transferem energia de uma estação de energia elétrica em calor e fótons de luz. Os fogões a gás transferem a energia armazenada nas ligações de compostos químicos em calor e luz. A propósito, calor é a quantidade de energia transferida de um sistema para outro devido a uma diferença de temperatura. As plantas realizam uma das transferências de energia mais úteis biologicamente na Terra: elas transferem energia dos fótons da luz solar para as ligações químicas das moléculas orgânicas. Em cada um desses casos, a energia não é produzida nem destruída e devemos tentar contabilizar toda a energia ao examinarmos algumas dessas reações.

1ª Lei e a História da Energia

A primeira lei da termodinâmica é aparentemente simples. Os alunos geralmente entendem que a energia não pode ser criada ou destruída. No entanto, ao descrever uma história de energia de um processo, eles (e seus professores) muitas vezes cometem o erro de dizer coisas como "a energia é produzida a partir da transferência de elétrons do átomo A para o átomo B". Embora a maioria de nós compreenda o que o orador está tentando fazer, as palavras erradas estão sendo usadas. A energia não é feita ou produzida, ela é simplesmente transferida. Para ser consistente com a primeira lei, ao contar uma história de energia, certifique-se de tentar rastrear explicitamente todos os lugares em que TODA a energia do sistema no início de um processo vai até o final de um processo.

2ª Lei da Termodinâmica

Um conceito importante em sistemas físicos é o de. A entropia está relacionada às maneiras pelas quais a energia pode ser distribuída ou dispersa dentro das partículas de um sistema. A 2ª Lei da Termodinâmica afirma que a entropia está sempre aumentando em um sistema isolado. Essa ideia ajuda a explicar a direcionalidade dos fenômenos naturais. Em geral, a noção é que a direcionalidade vem da tendência da energia em um sistema se mover para um estado de dispersão máxima. A 2ª lei, portanto, significa que em qualquer transformação devemos buscar um aumento geral da entropia (ou dispersão de energia), algum lugar. Uma ideia que está associada ao aumento da dispersão de energia em um sistema e / ou seus arredores é que à medida que a dispersão aumenta, a capacidade da energia de ser direcionada para o trabalho diminui.

Haverá muitos exemplos de onde a entropia de um sistema diminui (as coisas se tornam mais organizadas, ao invés de mais aleatórias). Para ser consistente com a segunda lei, entretanto, devemos tentar encontrar algo mais (provavelmente um sistema intimamente conectado nas redondezas) que deve compensar a diminuição "local" na entropia com um aumento igual ou maior na entropia.

A entropia de um sistema pode aumentar quando: (a) ganha energia (b) ocorre uma mudança de estado de sólido para líquido para gasoso (c) ocorre mistura de substâncias (d) o número de partículas aumenta durante uma reação.

A segunda lei diz que a entropia é conservada?

Os sistemas biológicos, na superfície, procuram desafiar a Segunda Lei da Termodinâmica. Eles não querem. Porque? Dica: você pode querer empregar os termos & quotisolado & quot vs. & quotsistema fechado & quot vs. & quotopen system & quot em sua resposta.

Um bom ponto. A figura abaixo menciona ordem e desordem e mostra que isso está de alguma forma relacionado a uma mudança na entropia (& DeltaS). É comum descrever a entropia como uma medida de desordem como uma forma de simplificar a descrição mais concreta que relaciona a entropia com o número de estados nos quais a energia pode ser dispersa em um sistema. Embora a ideia de medir a desordem para definir a entropia tenha algumas falhas, às vezes é um proxy útil, embora imperfeito. Considere a figura acima. Aqui, a ordem serve como um bom proxy para aproximar o número de maneiras de distribuir energia no sistema. Você pode descrever por que esse é o caso?


O que são reações não espontâneas

As reações não espontâneas referem-se às reações químicas que requerem uma entrada de energia para prosseguir. Em reações não espontâneas, tanto a entalpia quanto a entropia preferem os reagentes. Assim, os reagentes são mais estáveis ​​do que os produtos. Por isso, a reação química é endergônica, absorvendo calor. Também diminui a entropia. A mudança da energia livre de Gibbs ao longo do tempo em reações não espontâneas é mostrada em Figura 2.

Figura 2: A mudança do tempo / energia livre de Gibbs

A reação entre o nitrogênio atmosférico e o oxigênio é um exemplo de reação não espontânea. Forma monóxido de nitrogênio. Na pressão atmosférica e temperatura normais, esta reação é desfavorável. Isso significa que os reagentes da reação química, ou seja, os gases nitrogênio e oxigênio, são mais estáveis ​​do que o produto: monóxido de nitrogênio. Mas, em temperaturas muito altas, como no caso de um raio, essa reação é favorável.


Qual é a diferença entre reação acoplada e não acoplada?

A maioria das reações químicas que conhecemos não é espontânea, portanto, precisamos acoplá-las a algumas outras reações para fazê-las progredir. Assim, esse novo tipo de reação é chamado de reação acoplada, enquanto o tipo de reação não espontânea anterior é chamado de reação desacoplada. A principal diferença entre a reação acoplada e desacoplada é que as reações acopladas mostram a transferência de energia de um lado da reação para o outro lado, enquanto nas reações desacopladas não há transferência de energia ocorrendo.

O infográfico abaixo tabula mais diferenças entre reações acopladas e desacopladas.


Recursos Relacionados

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PROFESSOR: OK, vamos começar. Por que nem todo mundo vai em frente e leva mais 10 segundos para responder a essa pergunta do clicker. Deve parecer familiar. Você estava bastante dividido nessa questão na sexta-feira, então esperamos que, depois de aprender um pouco mais sobre o delta g de formação, tenhamos pelo menos uma direção vencedora aqui.

OK ótimo. Portanto, agora somos 85% de vocês e, com sorte, em apenas um minuto estaremos com 100%. Mas se o delta g de formação aqui é menor que zero, isso significa que estamos falando de uma reação espontânea quando formamos o composto. Portanto, se ele forma espontaneamente o composto, isso deve significar que o composto será estável em relação aos seus elementos. Então essa foi a última coisa que falamos em termos de tópicos na sexta-feira, e continuaremos aí hoje.

Tudo bem. Aqui temos nossas notas de hoje, então o exame de lembrete 2 é na quarta-feira - não acho que preciso lembrar a ninguém disso. Mas, por favor, não venha para esta sala, certifique-se de ir até Walker para fazer o exame. E também se você tiver alguma dúvida ou achar que há algo que não entende, eu tenho horário de atendimento hoje das 2 às 4 no meu escritório. Todos os seus APs também mudaram o horário de expediente, de modo que caem antes do exame. Portanto, certifique-se de que todas as suas perguntas sejam respondidas antes de tentar sentar e descobrir na hora do exame.

Tudo bem, então hoje vamos continuar de onde paramos na termodinâmica, então isso estava falando sobre energia livre de formação. Depois disso, vamos falar um pouco mais sobre o efeito da temperatura na espontaneidade. Tocamos nisso na sexta-feira, mas vamos formalizar exatamente em que casos a temperatura pode ou não afetar se uma reação é espontânea ou não espontânea.

Em seguida, vamos examinar um pouco a termodinâmica e os sistemas biológicos. Dois exemplos sobre os quais gostaria de falar foram as reações acopladas ao ATP - muito importantes na biologia. E também, pensando sobre a ideia de ligações de hidrogênio, vamos combinar nossos pensamentos sobre entalpias de ligação e também nossas ideias de ligação que tivemos ao pensar sobre ligações covalentes e iônicas.

Tudo bem, então vamos terminar primeiro com a energia livre de formação. Então, como 85% de vocês acabaram de me dizer, quando temos um caso em que o delta g de formação é menor que zero, estamos falando de um composto que é termodinamicamente estável em relação aos seus elementos. Isso significa que sabemos o inverso também, que é quando estamos falando sobre um caso em que delta g agora é maior que zero, o composto será termodinamicamente instável em relação a seus elementos.

Portanto, sempre que você estiver observando o delta g de formação, lembre-se de pensar que isso é apenas o delta g de uma reação em que você está formando um composto. Portanto, deve fazer sentido que, se for negativo, será espontâneo e você terá um composto estável aqui.

Assim, poderíamos olhar para qualquer número de exemplos, realmente poderíamos escolher qualquer composto para olhar, mas na tela aqui estou apenas colocando o composto, a formação de benzeno, olhamos muito para o benzeno. Portanto, o benzeno tem um delta g de formação de 124 quilojoules por mol. O benzeno é estável ou instável em comparação com seus elementos?

Eu realmente não posso dizer a diferença entre estável e instável quando você diz isso, então todos começam ao mesmo tempo, vá.

PROFESSOR: OK, excelente. O benzeno é instável em comparação com seus elementos. Isso significa que a reação reversa aqui será estável - ou a reação reversa será espontânea, onde na verdade temos a decomposição do benzeno.

Então, quando vemos isso, quando vemos que a reação reversa é espontânea, uma pergunta que pode vir imediatamente para nós é bom, por que passamos o tempo todo falando sobre benzeno porque claramente o benzeno vai se decompor , direito. Por que formamos o benzeno e não o deixamos decompor imediatamente em seus elementos? Termodinamicamente é isso que deveria acontecer e é o que acontece, mas a realidade é que essa reação, essa decomposição do benzeno é na verdade muito, muito lenta. É tão lento que, você sabe que usamos benzeno o tempo todo em reações orgânicas, não o vemos quebrar, mesmo quando o aquecemos, é porque embora esta seja uma reação termodinamicamente não espontânea para formar benzeno, é muito lento para que ocorra a decomposição real do benzeno.

Portanto, este é apenas mais um caso, e continuarei dizendo isso, e quando a Professora Drennan começar a falar sobre cinética, ela continuará repetindo isso também. O que queremos ter em mente é que delta g nos diz se uma reação ocorrerá ou não. Não nos diz absolutamente nada sobre quanto tempo leva para aquela reação acontecer. Não nos diz nada sobre a taxa de reação. Continuaremos vendo exemplos disso, então, esperançosamente, ninguém ficará confuso quando chegarmos à cinética.

Portanto, se estamos falando sobre como calcular o delta g para qualquer reação, agora temos várias maneiras de fazer isso. A primeira maneira é muito análoga a pensar em delta h para a reação. Podemos apenas consultar uma tabela onde temos delta g como formação. Assim, podemos pegar a soma do delta g de formação dos produtos e subtrair dela o delta g de formação dos reagentes.

Também temos outra maneira se talvez não tenhamos essa informação disponível para nós. Também podemos dar uma olhada em usar esta reação ou esta equação aqui, o que nos diz que o delta g de uma reação é igual à mudança na entalpia menos t delta s. Isso tende a ser muito útil, especialmente quando queremos levar em consideração a temperatura.

Portanto, vamos levar em consideração a temperatura. Fizemos isso um pouco até agora, mas vamos realmente dar uma olhada em algumas reações em que a temperatura vai fazer uma grande diferença. Portanto, a reação que veremos aqui é a decomposição de bicarbonato de sódio, ou bicarbonato de sódio aqui, e ele o decompõe em carbonato de sódio, mais CO2, dióxido de carbono e água. Portanto, podemos pensar em como calcular esse delta g dessa reação. Vou te dizer que a mudança na entalpia, esta é na verdade uma reação endotérmica. Requer calor. É mais 135. 6 kilojoules por mol.

Então, vamos para uma pergunta do clicker e quero que você escolha entre várias opções quais das mudanças na entropia parecem razoáveis ​​para você aqui. Então, quais seriam os delta s para essa reação? Tudo bem, vamos fazer mais 10 segundos com isso.

OK, então temos a maioria, mas nem todos. Então, vamos ver por que essa é a resposta correta, que deveria ser mais 0,334. Se estivermos indo de 2 moles de sólido para 1 mol de sólido, mais 2 moles de gás, estamos aumentando ou diminuindo a desordem?

PROFESSOR: Estamos aumentando o transtorno. Se estivermos chegando a um estado mais desordenado, teremos uma mudança positiva na entropia. Vamos aumentar a desordem. O único com delta s positivo é esta escolha aqui. Então, se voltarmos para nossas notas, podemos ver que, de fato, o que vemos é que é 0,334 quilojoules por k por mol é nosso delta s, então podemos ir em frente e calcular nosso delta g para a reação. estamos apenas conectando nosso delta h. Portanto, nosso delta h é 135. 6. E vamos começar falando sobre a temperatura ambiente. Portanto, 298 k vezes 0,334.

Então, o que acabamos tendo como delta g de nossa reação é que é 36. 1 kilojoules por mol. Então, isso está em temperatura ambiente. Então, nossa reação é espontânea ou não espontânea à temperatura ambiente?

PROFESSOR: Não espontâneo. Tudo bem, mas vamos dar uma olhada em uma temperatura diferente. Por exemplo, vejamos a temperatura de cozimento. Então, se pensarmos em assar biscoitos, talvez os assemos a 350 graus Fahrenheit, de modo que seriam 450 Kelvin - nossos fornos geralmente são configurados para Fahrenheit e não Kelvin.Então, se pensarmos sobre essa reação, essa temperatura, antes de mais nada, deixe-me apontar por que estaríamos falando sobre assar biscoitos para essa reação em particular aqui. Alguém sabe qual é outro nome para bicarbonato de sódio?

PROFESSOR: Sim, é apenas bicarbonato de sódio. Portanto, esta é a reação que faz com que seus biscoitos ou bolos realmente cresçam. Então, estamos produzindo gás aqui, e quando estamos produzindo esse gás quando o bicarbonato de sódio se decompõe, estamos formando esses bolsões de gás em nossos produtos de panificação. Então, se assarmos nossos biscoitos em temperatura ambiente, obviamente, eles não assam e também não sobem por causa do bicarbonato de sódio, claramente não foi espontâneo em temperatura ambiente, essa reação simplesmente não acontece.

Mas se dermos uma olhada na temperatura de cozimento agora, vamos conectar essa nova temperatura, que é 450 k, e conectar isso em nossa reação delta g. O que encontramos agora é que nosso delta g para a reação é 14 negativo. 7 kilojoules por mol. Então, neste caso, estamos lidando com uma reação espontânea, o que é bom, porque isso significa que quando colocamos nossos biscoitos e transformamos em 350 fahrenheit ou 450 k, o bicarbonato de sódio se decompõe e nós temos nossos biscoitos subir um pouco.

Tudo bem, então uma coisa que eu quero que você note quando estávamos falando sobre o caso da decomposição do bicarbonato de sódio é que o delta h para aquela reação e o delta s, ambos tinham o mesmo sinal. E algo que você pode ter em mente em geral é que sempre que delta he delta s tiverem o mesmo sinal, é possível mudar de espontâneo para não espontâneo ou vice-versa, apenas alterando a temperatura da reação.

E podemos pensar sobre isso graficamente. Se assumirmos que delta he delta s são independentes da temperatura, o que é uma boa suposição para uma primeira aproximação, neste caso descobrimos que o delta g da reação é a função linear da temperatura. Isso significa que podemos prosseguir e representar graficamente o que vimos no caso do bicarbonato de sódio.

Nosso primeiro ponto aqui foi que vimos em temperatura ambiente, cerca de 298 k, o delta g era positivo, era de 36 quilojoules por mol. Também vimos que, depois de aquecido até a temperatura de cozimento, o delta g agora era de 15 quilojoules negativos por mol. Então, uma vez que isso é linear, podemos desenhar uma linha reta até aqui, e podemos pensar sobre o fato de que temos essa temperatura aqui, onde qualquer coisa abaixo dessa temperatura tem um delta g positivo, e qualquer coisa acima dessa temperatura vai ter um delta g negativo.

E vamos realmente pensar sobre o fato de que esta é uma linha e ver o que nossa inclinação e nossa interceptação y significarão. Podemos dizer que delta g é igual a delta s t negativo mais delta h, se quisermos colocá-lo na formação da equação por reta. Então, o que isso nos diz é que nossa inclinação será delta s negativos aqui e, se pensarmos em nossa interceptação em y, essa será a mudança na entalpia para a reação.

Então, novamente, o que eu quero apontar é que sempre que estivermos em uma temperatura inferior a essa mudança de temperatura aqui, vamos descobrir que delta g é maior que zero, e estaremos lidando com uma reação não espontânea.

No entanto, se movermos nossa temperatura para cima, para cima e para cima, de modo que percamos o gráfico dessa maneira, eventualmente atingiremos um ponto onde, se estivermos acima dessa temperatura, descobriremos que delta g é menor que zero, e agora temos uma reação espontânea. Portanto, podemos realmente pensar sobre qual é essa temperatura. Podemos chamar isso de estrela T. Esta é a temperatura na qual nossa reação muda, seja ela espontânea ou não. E se você está pensando em tentar obter uma reação, é muito importante poder calcular qual é essa temperatura. Muitas vezes, em laboratórios de química orgânica, eles precisam aquecer as reações - parte do motivo pelo qual fazem isso é a cinética, mas a outra parte é que às vezes eles precisam fazer com que uma reação passe de não espontânea para espontânea.

Então, vamos pensar em como calcular a estrela T ou essa mudança de temperatura. Então, estamos falando sobre essa temperatura limite, então estamos falando sobre onde delta g será igual a zero, porque se definirmos delta g igual a zero, sabemos que qualquer coisa em um lado dessa temperatura vai ser espontâneo e o outro lado será não espontâneo.

Então, se fizermos isso, podemos apenas reescrever nossa reação, delta g é igual a delta h menos t delta s, e vamos inserir nosso zero para delta g aqui, e agora reorganizar nossa reação para que estejamos falando sobre essa temperatura limite. Então essa estrela T vai ser igual à mudança na entalpia dividida pela mudança na entropia. Portanto, é muito fácil calcularmos, então vamos prosseguir e fazer isso para o caso do bicarbonato de sódio. E para o bicarbonato de sódio, o que vimos foi que o delta h foi de 136 quilojoules por mol, e a variação na entropia foi de 0,334 quilojoules por k mol. E isso significa que, se fizermos essa divisão simples, o que terminamos como nossa estrela de temperatura é 406 kelvin.

Então, basicamente, o que isso nos diz é que se tentássemos assar nossos cookies abaixo de 406 kelvin eles não subiriam, se os assarmos acima de 406 kelvin eles subiriam porque essa reação agora é espontânea.

Tudo bem, então este foi um caso em que vimos que o delta he o delta s tinham um valor positivo. Mas vamos dar uma olhada no que acontece quando agora delta he delta s são negativos. Portanto, podemos pensar sobre isso simplesmente traçando-o em nosso gráfico novamente - não temos valores reais, mas podemos pensar sobre qual deveria ser o sinal. Portanto, se falarmos sobre nosso ponto zero onde a temperatura é zero absoluto, se tivermos um positivo, ou desculpe-me, se tivermos um delta h negativo agora e estivermos na temperatura igual a zero, qual será o delta g? Negativo ou positivo? Sim, vai ser negativo. Portanto, se tivermos delta h negativo e estivermos na temperatura zero, nosso termo s cai completamente, portanto, definitivamente vamos começar com um delta g negativo.

À medida que aumentamos a temperatura cada vez mais, em algum ponto esse termo delta vai se tornar maior do que nosso termo delta h, então, em algum ponto, vamos virar para onde a reação agora tem um delta g positivo.

Então você pode desenhar isso em seus gráficos em suas notas de onde vamos começar, neste caso se delta g é negativo onde delta g começa negativo, e então quando atinge aquela temperatura limite, qualquer coisa acima dessa temperatura vai ser positivo.

Portanto, se tivéssemos números reais, poderíamos inseri-los em nosso gráfico, mas devemos ser capazes de entender qual será a tendência geral, mesmo em um caso hipotético em que estamos apenas lidando com se é positivo ou negativo.

Então o que vemos é que abaixo dessa temperatura, temos uma reação espontânea, e acima dessa temperatura, temos uma reação não espontânea. Isso foi desviado do caso em que ambos os delta he delta s são positivos.

Tudo bem, então vamos resumir o que todos os nossos quatro cenários diferentes poderiam ser se estivéssemos lidando com delta h e delta s. Então, para começar, por que você não me diz o que acha se tivermos uma reação em que temos um delta h negativo e temos um delta s positivo, você acha que essa será uma reação que nunca é espontânea, sempre espontânea , ou será esse um desses casos em que a espontaneidade depende da temperatura?

Tudo bem, vamos dedicar mais 10 segundos a isso. OK ótimo. Então, a maioria de vocês entendeu. Portanto, vamos voltar aos slides e pensar um pouco sobre o motivo disso. Portanto, este caso é sempre espontâneo, porque neste caso temos um delta h negativo, que contribui para um delta g negativo, e um delta s positivo, mas como a equação diz menos t delta s, isso significa que um delta s positivo é também contribuirá para um delta g negativo. Portanto, independentemente da temperatura, teremos uma reação espontânea. Portanto, dizemos que isso é sempre espontâneo - delta g é menor que zero em todas as temperaturas.

Tudo bem. Portanto, vamos examinar o caso inverso aqui, em que delta h agora é maior que zero e delta s é menor que zero. Isso é sempre, nunca ou às vezes espontâneo?

PROFESSOR: Não. Então, isso nunca será espontâneo neste caso. Portanto, pela mesma razão, como delta h é maior que zero, isso contribui para um delta g positivo, e delta s sendo negativo também contribui para um delta g positivo. Portanto, diremos novamente que esse delta g é maior que zero em todas as temperaturas.

Tudo bem, agora temos um caso em que delta h é maior que zero e delta s também é maior que zero. Isso vai ser sempre, nunca ou às vezes espontâneo?

PROFESSOR: Às vezes, bom. Então, antes mesmo de pensar, você pode apenas lembrar se os sinais são os mesmos, podemos ter uma dependência da temperatura aqui. Então, o que descobrimos é que isso às vezes é espontâneo. Portanto, podemos pensar sobre quando isso acontecerá. Seria quando a temperatura real fosse maior ou menor do que a temperatura limite?

PROFESSOR: Tudo bem, então ouvi muitas pessoas dizerem maior do que. É maior do que, porque quando é maior do que a temperatura limite, isso significa que o termo delta s é o que vai realmente assumir o controle, será em algum ponto maior do que o termo delta h. O delta h fará com que o delta g seja positivo. Isso significa que o tornaria não espontâneo, mas uma vez que delta s ficar grande o suficiente, isso será cancelado, e agora teremos um delta g negativo apenas quando a temperatura estiver acima do limite de temperatura.

Da mesma forma, quando vemos que delta h é negativo e delta s é negativo, isso também vai ser às vezes espontâneo e, especificamente, será espontâneo ou delta g será menor que 0 quando a temperatura for menor que a temperatura limite .

Tudo bem, então você deve ser capaz de olhar para qualquer situação onde você tem ou calcula ou calcula a entalpia e a mudança de enttropia na reação, e você deve imediatamente, antes de fazer qualquer cálculo, ser capaz de saber se é isso sempre espontâneo, nunca é espontâneo, ou é algo que vou precisar levar muito em consideração a temperatura. E se eu fizer isso, você pode realmente calcular qual será a temperatura onde você muda de espontânea para não espontânea ou vice-versa.

Tudo bem, mudando um pouco de assunto, vamos dar uma olhada em alguns exemplos em que é importante pensar sobre termodinâmica e sistemas biológicos. Portanto, há duas coisas nas quais quero me concentrar em particular. Portanto, a primeira é a ideia de reações acopladas a ATP. Então, isso é muito importante, porque quando estamos falando sobre reações biológicas, muitas das reações que ocorrem em nosso corpo são na verdade não espontâneas, então, energeticamente, concluímos que o delta g para essa reação é na verdade positivo. Então, eu apenas mostro uma reação biológica esquemática aqui, onde temos alguma molécula que está dividida em dois blocos de construção. Digamos, por exemplo, que isso tenha um delta g maior que zero. Precisamos pensar em como nosso corpo pode realmente fazer essa reação acontecer.

E a maneira como isso acontece é que leva a hidrólise do ATP, e a hidrólise do ATP é o que se chama de estar acoplada a essa reação não espontânea. E quando você tem uma reação espontânea acoplada a uma reação não espontânea, pode potencialmente conduzir a reação para a frente. Lembre-se de que a hidrólise do ATP é espontânea, então o que estamos fazendo neste caso é tendo uma reação espontânea onde liberamos energia e a acoplamos a uma reação não espontânea que requer energia.

Então, o que esperamos é que, quando somarmos as mudanças totais de energia entre essas duas reações, se a soma dessas duas for um delta g total negativo, agora podemos ter todo esse processo se movendo na direção para frente.

Portanto, vamos dar uma olhada no que podemos fazer em termos de uma reação acoplada. A primeira coisa que precisamos fazer se estivermos pensando em usar a hidrólise de ATP é calcular qual é o delta g para a reação de hidrólise de ATP, e eu peguei 310 Kelvin porque essa é a temperatura de nossos corpos. Então, novamente, esta reação está tomando trifosfato de adenosina que tem três grupos fosfato e hidrolisando-o, então reagindo com água para formar ADP mais fosfato mais ácido aqui.

Portanto, direi que o delta h dessa reação é negativo em 24 quilojoules por mol. Isso é o que realmente calculamos na aula de sexta-feira. E que o delta s é mais 22 joules por k, por mol, então podemos prosseguir e calcular qual é esse delta g aqui. Portanto, o delta g dessa reação geral será apenas, é claro, delta h menos t delta s, e nosso delta h é menos 24 quilojoules por mol, e subtrairemos 310 kelvin vezes 0. 022 quilojoules sobre k mol. Então, se fizermos isso, o que acabamos obtendo é um delta g de 31 quilojoules negativos por mol de ATP.

Tudo bem, então novamente, isso é bom, temos um número negativo, é o que estávamos esperando. Isso significa que teremos energia disponível para usar se hidrolisarmos o ATP e o acoplarmos a outra reação aqui. Então, o que vimos para o nosso delta g, 31 quilojoules negativos por mol.

Tudo bem, então vamos falar sobre uma reação que é uma reação acoplada a ATP, e há toneladas de exemplos disso em nosso corpo. Um que escolhi porque tem a ver com a glicose, sobre a qual falamos tanto, é a conversão de glicose em glicose 6 p. Portanto, 6 p - p significa apenas um grupo fosfato aqui, então o que estamos fazendo é pegar, se numerarmos os carbonos da glicose, este seria o carbono número seis e colocaremos um grupo fosfato no carbono número seis.

Então, em primeiro lugar, por que nosso corpo precisaria fazer essa reação? Acontece que a glicose, sabemos que usamos glicose para energia. A glicose é um tanto apolar, então ela pode realmente entrar e sair de nossas células, porque nossas paredes celulares são muito gordurosas. O que estamos fazendo aqui é colocar uma molécula carregada na glicose. Há duas cargas negativas em um grupo fosfato, isso vai garantir que nossa glicose agora seja uma molécula muito polar. E agora que temos uma molécula muito polar, não seremos capazes de fazer a glicose entrar e sair da célula. Então, nós o mantemos em nossa célula, colocando esse grupo fosfato nele. É por isso que queremos fazer essa reação, mas vamos pensar sobre a energia de realmente fazer isso. E acontece que isso requer energia. O delta g para essa reação é de 17 quilojoules por mol.

Tudo bem, então isso poderia ser um problema se nosso corpo não tivesse inventado uma maneira de resolvê-lo, o que ele fez, e o que ele realmente faz é acoplar essa reação aqui com a conversão de ATP em ADP. E acabamos de calcular que isso tem um delta g de 31 kilojoules negativos por mol. Portanto, isso significa que podemos pensar no delta g total e, por total, queremos dizer esse processo geral aqui. Isso é igual a 17 e estamos adicionando ao outro delta g, que é 31 negativo. Obtemos um delta g geral para esse processo de 14 quilojoules por mol.

Tudo bem, então esse é um exemplo realmente simples apenas para ilustrar como essas reações acopladas de ATP funcionam. Algumas reações acopladas a ATP requerem um equivalente molar de ATP, outras requerem muito mais. Mas, essencialmente, a ideia é a mesma. Temos esta reação que é energeticamente desfavorável que combinamos com uma reação energeticamente favorável. Então, literalmente, é isso que queremos dizer quando falamos sobre ATP como sendo a moeda de energia para a célula. Gastamos um pouco de ATP para fazer com que essas reações não espontâneas desapareçam.

Tudo bem, então eu também quero falar um pouco sobre ligações de hidrogênio. Este também é um tópico que trata da termodinâmica, e também está relacionado às ideias que falamos antes em termos de pensar sobre diferentes tipos de ligações.

Então, se falamos sobre uma ligação de hidrogênio, uma ligação de hidrogênio, primeiro eu só quero ser bem claro, não é uma ligação covalente. Portanto, esta ligação h x aqui é uma ligação covalente, não é uma ligação de hidrogênio. Mas uma ligação de hidrogênio pode se formar quando você tem um positivo parcial em um hidrogênio, e você tem o que é chamado de átomo doador de ligação de hidrogênio, que tem um negativo parcial nele, e também tem um par solitário. Normalmente, este átomo y estará em uma molécula separada. E o que acontece é que você tem aquela atração Coulombic entre o positivo parcial no hidrogênio e o negativo parcial neste átomo doador de ligação de hidrogênio. Então, o que você forma entre eles é uma ligação de hidrogênio, e você notará que a desenhei como uma linha tracejada. As ligações H ou ligações de hidrogênio são desenhadas como linhas tracejadas ou pontilhadas, e são feitas para diferenciá-las das ligações covalentes, que desenhamos com esta linha reta aqui.

Então, vamos pensar sobre o que pode formar ligações de hidrogênio. Em primeiro lugar, há um requisito para o que essa ligação h x pode ser. Tem que ser um átomo realmente eletronegativo neste x aqui, porque precisamos formar esse positivo parcial no hidrogênio, o que significa que o átomo ao qual está ligado covalentalmente precisa estar puxando parte da densidade de elétrons do hidrogênio, de modo que temos um delta positivo em um átomo de hidrogênio. Da mesma forma, os mesmos átomos são o que pode ser o y aqui, então pode ser um nitrogênio ou um oxigênio ou um flúor. Portanto, esses são os únicos doadores de ligações de hidrogênio que podem formar ligações h.

E podemos pensar sobre o motivo disso e o motivo é bastante simples. Precisamos ter um átomo pequeno, mas também precisa ser realmente eletronegativo. Isso deve fazer sentido porque precisamos ter essa carga negativa parcial aqui para ter essa atração de Coulomb. E o outro requisito é que definitivamente precisamos ter aquele par de elétrons solitário para que ele possa realmente interagir nesta ligação de hidrogênio aqui.

Então, vamos dar uma olhada em um exemplo de ligação de hidrogênio, e isso é entre duas moléculas de água. Então, vamos redesenhar nossas moléculas de água - elas são orientadas aleatoriamente lá. Mas vamos redesenhá-los como se fossem ter uma ligação de hidrogênio entre eles. E uma coisa que quero salientar sobre as ligações de hidrogênio é que elas são mais fortes quando você realmente tem todos os três átomos em uma linha reta como esta, porque mantém os dipolos mais fortes, então o positivo parcial aqui e o negativo parcial aqui podem interagir.

Então, vamos redesenhar nossas moléculas de água assim. Portanto, temos nossa primeira molécula de água aqui, e vamos dizer que vamos falar sobre esse hidrogênio em termos de ligações de hidrogênio. Obviamente, temos quatro hidrogênios lá em cima que podem ocorrer ou fazer parte da ligação h, mas vamos nos concentrar apenas neste aqui. Isso significa que queremos que nossa linha reta seja algo assim com nosso segundo oxigênio. Então, vamos desenhar os hidrogênios nessa molécula de água também.

Tudo bem, então pensando sobre qual é a estrutura da água de Lewis, quantos pares solitários nós temos neste oxigênio aqui?

PROFESSOR: Dois pares solitários, ótimo.Então, vamos desenhar esses pares e também esses pares solitários. Tudo bem, e vamos falar sobre esses dois átomos em termos de nossa ligação de hidrogênio, então isso tem um delta positivo ou um delta negativo nele? Delta plus. Portanto, esta é uma ligação polar aqui, esta ligação o h, então temos um delta positivo em nosso hidrogênio, e temos um delta negativo em nosso oxigênio. Portanto, esses também têm pontos positivos delta, é claro, e isso também tem um delta negativo.

Então, porque esses dois podem interagir e estão alinhados para fazer isso, o que podemos fazer é desenhar uma ligação de hidrogênio bem entre este hidrogênio e este átomo de oxigênio aqui.

Então, novamente, eu apontei que, na verdade, as ligações de hidrogênio não são tão fortes quanto as ligações covalentes. Já que eles não são tão fortes, se você se lembra de ter pensado na relação entre a força da ligação e o comprimento da ligação, você esperaria que uma ligação de hidrogênio fosse mais longa ou mais curta do que uma ligação covalente?

PROFESSOR: Bom, ok, deve demorar mais aqui. Portanto, este é o nosso vínculo mais longo porque é o nosso vínculo mais fraco. Eles não são mantidos juntos com tanta força. Tudo bem, então este é um exemplo de uma ligação de hidrogênio intermolecular, entre duas moléculas diferentes. Felizmente, você também pode ver que, se estivermos nos concentrando em uma única molécula de água, também poderíamos formar ligações de hidrogênio entre outras moléculas de água com qualquer um desses dois hidrogênios também, e também com nosso outro par solitário aqui. Portanto, qualquer molécula de água pode formar quatro ligações de hidrogênio diferentes.

Tudo bem, então vamos falar um pouco sobre essas ligações de hidrogênio em termos de entalpias de ligação aqui. Eu disse que eles eram mais fracos do que as ligações covalentes, então vamos dar uma olhada em algumas comparações aqui. Portanto, podemos olhar para uma ligação de hidrogênio h o versus uma ligação h o covalente. E o que descobrimos é que as entalpias de ligação em kilojoules por mol, são 20 kilojoules por mol para uma ligação de hidrogênio contra 463 kilojoules por mol para uma ligação covalente. Portanto, não estamos falando apenas de um pouco mais fraco, estamos falando de muito, muito mais fraco para as ligações de hidrogênio aqui.

Da mesma forma, se olharmos para o nitrogênio, para ligações de nitrogênio e hidrogênio, se tivermos um o h ligado a um nitrogênio, isso dá 29 quilojoules por mol. Se for um hidrogênio n h ligado a um nitrogênio, são 14 quilojoules por mol, e se estamos falando de uma ligação covalente h n, agora estamos falando de 388 quilojoules por mol.

Tudo bem, novamente o que vemos nesses casos é que as ligações de hidrogênio são muito, muito mais fracas. Eles tendem a ser tão baixos quanto 5% do que a ligação covalente é, então isso é na verdade muito mais fraco do que qualquer tipo de ligação que temos dentro das moléculas, mas também é o tipo mais forte de ligação que podemos ter entre duas moléculas diferentes. E uma coisa que você descobre, como no caso da água, é que quando você tem muitas ligações de hidrogênio entre as moléculas, isso muda a propriedade, por exemplo, da água aqui. Isso torna o ponto de ebulição muito, muito mais alto do que você poderia esperar se você olhasse para as outras propriedades, porque você tem que realmente quebrar todas essas ligações de hidrogênio individuais, e mesmo que não seja tanta energia para uma ligação de hidrogênio individual, uma vez você obtém um grande número de ligações de hidrogênio, você está falando sobre enormes energias aqui.

Então, vamos dar uma olhada em alguns exemplos de onde vemos ligações de hidrogênio em processos biológicos. Pensando primeiro nas proteínas, elas são absolutamente importantes nas proteínas. E em proteínas, estamos falando de uma molécula que é tão grande que você não vê apenas ligações h entre duas moléculas diferentes, o que você realmente vê é o que é chamado de ligação de hidrogênio intramolecular, ou seja, ligação de hidrogênio dentro da própria molécula de proteína. E a ligação de hidrogênio é extremamente importante, na verdade, é a forma de uma proteína, que estou apenas mostrando um exemplo aqui, histona desacetilase, e a molécula de histona desacetilase na verdade tem inúmeras ligações de hidrogênio aqui, e as ligações de hidrogênio governam amplamente a forma da molécula.

Então, se você está pensando em qualquer proteína que tem uma forma, por exemplo, vemos essas estruturas de fita aqui, elas são chamadas de hélices alfa, você pode ver algumas setas, que são como uma estrutura de folha ou folhas beta, essa forma real é estabilizada e formada em primeiro lugar por apenas muitas, muitas ligações de hidrogênio dentro da proteína estando em uma orientação correta que permite que esta forma particular seja estabilizada. E sabemos que a forma é muito importante quando falamos de proteínas, porque a forma real da proteína governa a interação com outras proteínas ou outras moléculas pequenas.

A forma da proteína é muito importante em termos de posicionamento dos átomos específicos que estão envolvidos na química que a enzima realiza estando na posição correta. Portanto, as ligações de hidrogênio são muito importantes em termos de proteínas. Também podemos pensar neles em termos de açúcares ou polissacarídeos. Este é um bom exemplo dramático, pensar sobre a estrutura de uma proteína é uma maneira muito microscópica de pensar sobre as ligações de hidrogênio.

Se quisermos levá-lo ao nível macroscópico, podemos falar sobre h ligações em árvores. Portanto, se estamos falando de árvores, as árvores são feitas - a maior parte de uma árvore é o polissacarídeo celulose. Então, isso é mostrado aqui. A celulose é uma cadeia de moléculas de glicose ligadas entre si. Pode ser até 1.000 ou mais moléculas de glicose ligadas entre si covalentalmente. Mas o que realmente acontece com essas cadeias individuais é que, se você olhar para esta imagem aqui, todas as linhas pontilhadas são, na verdade, ligações de hidrogênio. Portanto, as moléculas individuais estão em uma cadeia muito maior de moléculas ligadas por hidrogênio e são incrivelmente rígidas. Você tem tantas ligações de hidrogênio que agora é necessária uma enorme quantidade de energia para quebrar todas elas.

Isso explica porque a madeira é um material tão duro e sólido. E também, quero dizer, para qualquer planta, e árvore é a mais dramática, a estrutura de uma árvore, a estrutura macroscópica, pode ser explicada por ligações de hidrogênio. São as ligações de hidrogênio que mantêm todas essas moléculas juntas na floresta e nas árvores.

Tudo bem. Então, isso é proteína, esse pensamento sobre açúcares. Também podemos falar sobre a importância das ligações de hidrogênio no DNA. Então, se você pensar sobre a dupla hélice característica do DNA, ligações de hidrogênio, temos em uma dupla hélice que temos duas fitas de DNA que você pode ver que estão entrelaçadas aqui. E essas duas fitas são mantidas juntas por ligações de hidrogênio. Então, especificamente, é a ligação de hidrogênio entre as chamadas bases complementares dentro do DNA.

Então, por exemplo, se olharmos para guanina e citosina aqui, você pode ver que há vários lugares, quando eles estão alinhados assim, onde podemos ter ligações de hidrogênio. Então, em termos de pensar sobre como essas duas moléculas estão alinhadas, quantas ligações h você esperaria entre essas duas bases? Sim, então está alinhado que existem três que podem se formar aqui. Portanto, temos uma ligação de hidrogênio o h, an h n e, em seguida, uma ligação de hidrogênio h o que pode se formar.

Portanto, o outro lado dos pares complementares são os pares de bases AT, e se você observar a maneira como eles estão alinhados aqui, quantas ligações de hidrogênio podem se formar entre os pares de bases A e T? Sim, são dois que podemos formar aqui. Temos um entre o ho, um entre o nh, e você vê que perdemos esse nitrogênio, esse grupo nh aqui, e primeiro de tudo isso estaria muito distante para ligação de hidrogênio, mas não podemos ter um forma de ligação de hidrogênio quando temos um carbono h. Lembre-se de que deve ser nitrogênio, oxigênio ou flúor, porque esses são os átomos que vão retirar do hidrogênio uma densidade de elétrons suficiente para dar-lhe uma carga positiva parcial de que necessita.

Então, em termos de pensar sobre o DNA, este é um caso realmente interessante para considerar a termodinâmica real ou as entalpias de ligação das ligações de hidrogênio, porque, é claro, nem sempre permanece em sua dupla hélice - quando estamos falando sobre transcrição , na verdade precisamos descompactar ou separar essa hélice em suas duas fitas, para que cada fita individual possa ser copiada.

Portanto, é muito importante que as ligações de hidrogênio sejam fortes o suficiente para manter a fita dupla de DNA unida, mas que não sejam tão fortes que, quando você realmente separa as ligações de hidrogênio para abrir a fita dupla, você, na verdade, não deseja quebrar todas as ligações covalentes no DNA também.

Tudo bem, isso é tudo que vamos dizer em termos de pensar sobre termodinâmica e sistemas biológicos. Espere um segundo, temos muito tempo restante. Eu quero passar por cima de algumas perguntas do clicker. Eu não queria dar a você um conjunto de anotações muito longo, porque estamos mudando para o professor Drennan que vai começar a palestra na sexta-feira, então eu pensei que talvez não devesse ter que ela terminar com minhas anotações.

Então, a Professora Drennan continuará falando sobre termodinâmica e pensando sobre equilíbrio, e então ela fará a transição para falar sobre cinética. Então é isso que vai começar a acontecer depois do exame na quarta-feira. Mas vamos dar uma olhada, já que você tem um pouco de tempo sobrando, em algumas perguntas do clicker apenas para ter certeza de que todos entenderam o que vimos até agora. E algumas revisões para o exame, e eu terei esta pergunta do clicker ou uma das seguintes, será um teste de pergunta do clicker, então certifique-se de que você ainda está respondendo a essas perguntas aqui.

Então, o primeiro cobre o que falamos hoje, então eu quero que você me diga e tente não olhar para trás em suas notas para isso, para uma reação onde você tem uma entalpia positiva e uma mudança de entropia negativa, você esperaria esta reação ser nunca, sempre ou às vezes espontâneo? Então, vamos dedicar 10 segundos a isso, deve ser bem rápido.

OK, excelente. 90% é muito bom. Portanto, isso nunca deve ser espontâneo, porque ambos temos o termo entropia e entalpia contribuindo para um delta g positivo.

Tudo bem, vamos mudar para algumas questões que serão revisadas para o exame. Esperançosamente, tudo isso será muito simples para você agora. Então, quero que você pense sobre os comprimentos das ligações aqui e me diga qual molécula contém a ligação mais curta de nitrogênio e oxigênio. Então, estamos comparando n o menos 1 e n o 2 menos 1. Então, se você quiser começar a resolver esse problema, qual é a primeira coisa que você deve fazer? Sim, desenhe algumas estruturas de Lewis. Portanto, esse pode ser um bom lugar para começar a pensar sobre isso.

Então, vou fazer isso aqui também, mas não olhe se você quer tentar por conta própria. Lembre-se de que os pontos do questionário vêm para responder, não para acertar. Portanto, tente fazer isso sozinho aqui.

Tudo bem, vamos prosseguir e levar mais 10 segundos neste. OK espere um momento. Não mostre a resposta correta. Você sabe que faremos uma nova votação e lhe daremos um pouco mais de tempo para ver se chegamos a um consenso aqui. Então, vamos levar mais 30 segundos ou mais enquanto eu termino de desenhá-los aqui.

Tudo bem. Então, temos 81% que estão corretos que no n o menos 1 ligação aqui, isso vai ser uma ligação dupla.

ALUNO: E se [INAUDÍVEL].

PROFESSOR: Não. Seria um vínculo duplo aqui. Portanto, se você seguir apenas as regras da estrutura de Lewis e for em frente, descobrirá que temos quatro elétrons de ligação disponíveis. Então você pode simplesmente ir em frente e conectá-los, e você acaba com esse número sobrando. Se tivéssemos uma ligação tripla, acabaríamos tendo mais ligações - ou acabaríamos usando mais elétrons do que temos disponíveis para ligação aqui.

Tudo bem, então temos um vínculo duplo no caso de n o. Que vínculo é esse que temos aqui? Sim, na verdade é 1. 5 títulos. Que vínculo é esse que temos aqui? ALUNO: [INAUDÍVEL]

PROFESSOR: Tudo bem, então temos dois 1. 5 ligações neste caso, como é que estas são 1. 5 e não, por exemplo, uma ligação dupla?

PROFESSOR: Ótimo, então essa é a chave. Mesmo que tenhamos ligações duplas em cada uma dessas estruturas, neste caso aqui, temos ressonância, então é, na verdade, dois 1. 5 títulos. Portanto, como este é o vínculo duplo, será o vínculo mais forte. Por ser o vínculo mais forte, também será o mais curto. Portanto, certifique-se de fazer essas relações entre a força da ligação e o comprimento da ligação e pensando se você tem ressonância ou não em uma situação particular.

Tudo bem, vamos tentar mais uma pergunta do clicker aqui. Teremos que este seja o último para você. Espero que todos vocês acertem, porque já repetimos isso várias vezes tanto na aula quanto na recitação. Então, vamos falar sobre a hibridização dos átomos específicos de carbono e oxigênio no ATP, então quero que você vá em frente e me diga o que são essas hirrbridizações para esses dois átomos.

OK, vamos usar mais 10 segundos aqui, para obter as respostas finais. OK, bom, então 83% de vocês entenderam. Vamos ver o porquê. Então, o carbono a está ligado a três coisas, mas não está ligado a nenhum par isolado, então precisamos ter três orbitais híbridos, então é s p 2. E o oxigênio está ligado a dois átomos mais duas paris solitárias. Portanto, precisamos de quatro orbitais híbridos ou s p 3.

Tudo bem, então essa era sua pergunta do questionário, então, contanto que você a respondesse, você teria seus pontos do questionário de hoje. E você pode começar um pouco mais cedo hoje e terminar de estudar para este exame.


Acoplamento de energia entre duas reações espontâneas? - Biologia

I. A vida pode metabolizar
Os organismos vivos realizam uma série complexa de reações químicas. Essas reações são denominadas coletivamente de metabolismo. Assim, uma das propriedades básicas da vida: os organismos vivos podem metabolizar. Esta é uma das propriedades únicas que distinguem os objetos vivos dos inanimados. Nesta seção do curso, examinaremos alguns dos princípios básicos que governam o metabolismo das células.

II. Visão geral das reações químicas

onde A e B são os materiais de partida (reagentes) e C é o resultado (produtos) desta reação. A conclusão e a direção dessa reação dependem da energia livre (G) do sistema. Energia livre é a energia disponível para fazer o trabalho.

  1. essas reações liberam energia
  2. os produtos têm menos energia do que os reagentes
  3. a energia que é liberada durante a reação pode ser perdida na forma de calor ou aprisionada em outras moléculas, como ATP
  4. a mudança de energia livre que ocorre durante esta reação, simbolizada por & # 916G, é igual à diferença entre a energia dos produtos e o estado de energia dos reagentes. Em uma reação exergônica, & # 916 G é negativo
  5. As reações exergônicas são normalmente reações de quebra (hidrolítica, catabólica), como a hidrólise do amido ou respiração celular e
  6. As reações exergônicas são espontâneas, ou seja, não precisam de ajuda externa (uma fonte de energia externa) para ocorrer.
  1. essas reações requerem energia
  2. os produtos têm um conteúdo de energia maior do que os reagentes
  3. há um positivo & # 916G
  4. as reações endergônicas são sintéticas (acúmulo, anabolizantes), como a fotossíntese e
  5. não são espontâneos (ou seja., exigem uma fonte de energia externa para ocorrer).

Observe que, como o & # 916G geral é negativo, essa sequência de reação agora é espontânea e ocorrerá.

O verdadeiro processo de "acoplamento" é normalmente o resultado da ligação do ATP a um dos materiais de partida. Isto essencialmente "energiza a reação" tornando-a termodinamicamente favorável.

C. Energia de ativação
Mesmo que uma reação espontânea ou sequência de reação tenha um & # 916G negativo, ela só pode ocorrer muito lentamente nas temperaturas da vida. Por exemplo: a conversão do pão (amido) em glicose leva cerca de 1000 anos se ficar na água. No entanto, se você aquecer a mistura, leva cerca de 1 hora. Mas, coma um pouco de pão e nosso corpo o converte em glicose em minutos.

Da mesma forma, as rochas não rolam colina abaixo. A maioria fica sentada no topo, esperando pacientemente, até que lhes demos um pequeno empurrão. Este impulso é análogo ao que os bioquímicos chamam de energia de ativação (simbolizado Euma), que é a energia mínima necessária para iniciar uma reação química. Assim, as reações requerem um "impulso" ou, mais apropriadamente, a energia de ativação necessária para prosseguir.

O Hill Model mais uma vez.

III. Moléculas e energia
Para entender melhor esse processo, vamos estudar a distribuição de energia de uma população de moléculas traçando o gráfico a seguir:
Nº de moléculas vs. energia / molécula

Nosso gráfico é uma curva em forma de sino. Observamos que algumas moléculas têm muita energia, outras pouca, mas a maioria está felizmente na média. Para a maioria das reações em temperaturas de vida, apenas uma fração das moléculas tem o E necessáriouma - então a reação ocorre lentamente.

4. O que pode ser feito para acelerar as coisas?

  1. Aumentar a concentração dos reagentes - Não é muito viável, especialmente em organismos onde muitos componentes celulares estão presentes apenas em concentrações muito baixas.
  2. Calor - funciona muito bem para químicos, mas não para biólogos. Porque? Porque o calor aumenta a energia das moléculas, o que pode levar à instabilidade térmica. É só pedir um ovo frito. Observe que não estamos mudando Euma, apenas a energia possuída por moléculas individuais.
  3. Reduza a necessidade de energia de ativação adicionando um catalisador - Esta é a versão molecular da filosofia & quot se você não consegue vencer & # 145em, junte-se a eles & quot. Um catalisador é uma substância que acelera a taxa de uma reação química, reduzindo a necessidade de energia de ativação para uma reação. O catalisador não é "esgotado" durante o processo, ele é recuperado inalterado. Uma vez que o requisito de energia de ativação foi reduzido, a maioria das moléculas terá a energia necessária para reagir. Essa é a abordagem da vida.

V. Enzimas - os catalisadores da vida

  • estão catalisadores (aceleram uma reação, mas não são consumidos no processo). Assim, as enzimas não são destruídas nas reações em que estão envolvidas e podem ser usadas indefinidamente.
  • estão proteínas, que por sua vez, são feitos de cadeias de aminoácidos unidos por ligações peptídicas. Lembre-se de que as proteínas têm muitas funções diferentes nos organismos - as enzimas, as proteínas catalíticas, são apenas um tipo. No entanto, eles são indiscutivelmente o grupo de proteínas mais importante, porque sem enzimas, nenhum metabolismo poderia ocorrer
  • são principalmente globular proteínas (estrutura terciária) e algumas têm estrutura quaternária.
  • diminuir a energia de ativação
  • requisito para uma reação
  • terminar em & quotase& quot: ex., tirosinASE
  • nomeado por um padronizado sistema de nomenclatura. O nome oficial é baseado em: (a) o substrato normal e (b) o tipo de reação. Este sistema foi desenvolvido pela International Union of Biochemists em 1956. As enzimas também podem ter um nome trivial ou comum (como catalase).
  • são normalmente específico, na Vivo, para uma reação
  • tem um único Forma 3-D que é determinado pelo tipo e sequência de aminoácidos na proteína
  • foram estudados pela primeira vez por Jon Jakob Berzelius (1835). O sueco Arrehenius desenvolveu o conceito do complexo enzima-substrato (1889). O modelo de fechadura e chave foi descrito em 1894.

B. Mecanismo de ação.
As enzimas interagem com seus reagentes, chamados de substrato, para formar um complexo enzima-substrato. O substrato se encaixa em um Site ativo (região catalítica da enzima). O produto é liberado e a enzima é recuperada inalterada. Uma breve equação: E + S & # 8594 E-S complex & # 8594 E + P. Esta reação é reversível, dependendo do equilíbrio químico que é estabelecido.

Aqui estão alguns exemplos: a catalase é uma enzima que hidrolisa o peróxido de hidrogênio (substrato) em oxigênio e água (produtos). Clique aqui para Spuds McSaupe. Em um laboratório durante o semestre passado, estudamos a enzima tirosinase. É encontrado em muitos organismos e sua principal função é oxidar (decompor) a tirosina (um dos aminoácidos) e outras moléculas fenólicas (com um anel de benzeno e um grupo hidroxila ligado). Ao contrário de muitas enzimas que são específicas do substrato, a tirosinase não é e atua em uma variedade de compostos fenólicos. Aproveitamos esse fato e usamos um substrato diferente, a L-DOPA (diidroxifenilalanina). A tirosinase converte L-DOPA no produto, L-DOPA-quinona. Assim, a reação pode ser diagramada:

L-DOPA + tirosinase & # 8596 L-DOPA-complexo tirosinase & # 8596 L-DOPA quinona + tirosinase

C. Cinética de uma reação enzimática.
Considere uma reação catalisada por enzima típica, como a mistura de catalase e peróxido de hidrogênio. Supondo uma quantidade constante de enzima, como a concentração do produto, substrato e complexo E-S mudará com o tempo? No tempo "0", a quantidade de substrato é alta, o produto é baixo (zero) e o complexo ES é zero. Como você prevê que a concentração do produto (oxigênio e água), substrato (peróxido de hidrogênio) e complexo ES mudará conforme a reação prossegue?

gráfico: concentração vs. tempo

D. Enzimas e substratos.
Uma analogia (modelo) para a interação de substrato e enzima no sítio ativo é o modelo Lock-and-Key. O sítio ativo da enzima tinha uma forma específica, como uma fechadura, que só é reconhecida ou aberta por uma única chave, como uma molécula substrato. Isso explica porque a maioria das enzimas são específico do substrato, isto é, eles agem em apenas um único substrato (ou às vezes em um grupo de substratos relacionados, como a tirosinase). Agora também saiba que o sítio ativo não é rígido como uma fechadura de metal, mas que a forma da enzima é mais flexível, como, digamos, um pufe. A cadeira tem uma forma particular, mas pode mudar ligeiramente. Quando você se senta nele, ele se adapta ao seu corpo. Outra boa analogia é um aperto de mão. Isso é chamado de modelo de ajuste induzido, a ligação da enzima faz com que o sítio ativo se adapte ao substrato.

E. Então, como as enzimas reduzem as necessidades de energia de ativação?

  1. As enzimas aumentam a concentração de substratos nas proximidades da enzima
  2. As enzimas orientam os substratos para a posição mais favorável para a reação (lembre-se de que para qualquer molécula para reagir, ela deve primeiro entrar em contato uma com a outra
  3. As enzimas mudam a conformação que pode prejudicar as ligações do substrato
  4. As enzimas fornecem um microambiente que pode ser mais favorável quimicamente (ou seja, hidrofílico / hidrofóbico ou ácido / etc.) Para a reação.

VI. Uma modelo
Vamos usar um modelo para ajudar a explicar a atividade enzimática. Considere o jogo das cadeiras musicais. A cadeira simboliza as enzimas e a cadeira representa o sítio ativo. Os jogadores são os substratos que serão convertidos em produto (o que acontece quando você se senta no assento). Vamos vendar os jogadores e permitir que eles vaguem aleatoriamente pela sala (cela). [Nota - a cadeira também deve estar se movendo, talvez em rolos] Quando um jogador e uma cadeira colidem, o jogador se senta e é convertido em produto e então se levanta novamente.

Vamos jogar! Começaremos com 5 cadeiras (enzimas) e 100 jogadores (substratos) em uma grande sala. A cada minuto contaremos quantas pessoas entraram em contato e sentaram em uma cadeira (transformada em produto). Então, vamos representar graficamente [produto] vs. tempo (min).

gráfico: produto formado vs. tempo

A inclinação deste gráfico nos dará a taxa ou velocidade do produto da reação formado por minuto. Para lhe dar um exemplo da velocidade de algumas reações catalisadas por enzimas, verifique a seguinte tabela:

Velocidade de algumas enzimas selecionadas
Enzima Taxa de reação (# produto de moléculas formadas por enzima por minuto)
anidrase carbônica 36,000,000
catalase 5,600,000
& # 946-amilase 1,100,000
succinato desidrogenase 1150

Portanto, é óbvio que as enzimas podem realmente acelerar a taxa de uma reação!


VII. Fatores que influenciam a taxa de reações enzimáticas

A. Concentração da enzima.
Para uma quantidade constante de substrato - quanto mais enzima, mais sítios ativos, mais produto é formado por unidade de tempo (maior a taxa de reação). Modelo de cadeira: para simular o efeito da concentração da enzima na taxa de reação, vamos começar com 2 cadeiras (enzimas) e 100 jogadores (substratos) em uma grande sala. Então, a cada minuto, durante uma hora, contaremos o número de pessoas que encontraram e se sentaram em uma cadeira. Podemos então representar graficamente o [produto] vs. o tempo de Repetição com 5, 10 e 100 cadeiras (enzimas).

gráfico: produto formado vs. tempo (para várias concentrações de enzima)

Agora podemos calcular a inclinação de cada linha para nos dar a taxa de reação ([produto formado] / minuto) para cada concentração de enzima. Agora, podemos representar graficamente a taxa de reação em relação à concentração da enzima.

gráfico: taxa de reação vs. concentração de enzima

Conclusão: quanto mais cadeiras, menos tempo levará para uma pessoa encontrar uma. Quanto mais enzimas, quanto mais locais ativos, maior será a taxa de reação.

B. Concentração de substrato.
Para uma concentração de enzima constante - à medida que a concentração de substrato aumenta, a taxa de reação aumenta até que um nível de saturação de substrato seja atingido, ponto em que, independentemente de quanto mais for adicionado, não haverá aumento adicional na taxa. Modelo de cadeira: comece com 10 cadeiras e 10 jogadores. A cada minuto, durante uma hora, registre o número de jogadores (substratos) que encontram e se sentam em uma cadeira (enzima). Trace o produto formado (número de pessoas sentadas x tempo). Repita com 20, 50 e 100 jogadores.
gráfico: produto formado vs. tempo (para várias concentrações de substrato

Agora, calcule a inclinação de cada linha para produzir uma taxa de reação e, a seguir, plote a taxa de reação em função da concentração de substrato.

gráfico: taxa de reação vs. concentração de substrato

Conclusões: À medida que os jogadores aumentam, a probabilidade de encontrar rapidamente uma cadeira aumenta. Portanto, a taxa sobe. Em baixas concentrações de substrato, a etapa limitante da taxa é encontrar uma cadeira. Em concentrações mais altas, a etapa limitante da taxa é a velocidade de conversão da enzima em produto.

(Os próximos três parágrafos não fazem parte do exame) Duas medidas da eficácia de uma reação catalisada por enzima são Vmáx e Km. Vmax = taxa máxima de reação. Km = concentração de substrato que rende a metade da taxa máxima de reação. Eles podem ser encontrados graficamente. Km para muitas enzimas variam de 1 mM a 0,1 uM.

Com base na relação entre a taxa de reação e a concentração de substrato no gráfico acima, Michaelis e Menton derivaram a seguinte equação:

A beleza dessa equação é que, se soubermos a concentração de substrato para uma determinada enzima, podemos calcular sua velocidade prevista. Na prática, pode ser difícil determinar Km e Vmax a partir do gráfico. No entanto, usando a equação de Michaelis-Menten, Lineweaver e Burk perceberam que se um gráfico de 1 / V vs 1 / [S] for traçado, a interceptação X é o inverso negativo de Km e a interceptação Y produz o inverso da velocidade. Uma vantagem de fazer um gráfico & quotdobro recíproco & quot é que o resultado é uma linha reta e que Km e Vmax são facilmente determinados.

C. Temperatura
À medida que a temperatura aumenta, também aumenta a taxa de reação, porque você aquece as moléculas e aumenta a probabilidade de uma colisão. Cada enzima tem uma temperatura ótima única. Por exemplo, bactérias termofílicas podem tolerar temperaturas extremamente altas em contraste com outros organismos. A taxa diminui rapidamente após o ótimo porque a enzima desnatura - perde sua forma normal (nativa), que por sua vez muda a forma do sítio ativo, tornando-o menos favorável para a reação. Modelo de cadeira: imagine 10 cadeiras e 100 jogadores. Jogue o jogo em temperatura ambiente. Repita 0 C e 30 e 100 C. Imagine tudo se movendo devagar nas temperaturas frias. E não é nada agradável em 100. Hmmmm & # 133o modelo não funciona muito bem com este!

D. pH.
Cada enzima tem uma temperatura ótima única. Um pH maior ou menor que o ótimo resulta em taxas de reação reduzidas. O pH causa mudanças na estrutura da enzima (afeta ligações sensíveis ao pH que mantêm a enzima em sua forma 3D) e, portanto, muda a forma do sítio ativo. Assim, a reação torna-se mais ou menos favorável para que a reação ocorra.

E. Inibidores de enzimas.
Existem dois grupos de moléculas que inibem as reações químicas: competitivas e não competitivas.

1. Inibidores competitivos.
Estes competem com o substrato pelo sítio ativo. Esses inibidores normalmente têm uma estrutura química semelhante ao substrato normal. Alguns exemplos: (a) a desidrogenase succínica converte o ácido succínico em ácido fumárico. O ácido malônico é um inibidor competitivo (b) ribulose bifosfato carboxilase que liga o dióxido de carbono ao RuBP. O oxigênio é um inibidor competitivo.

2. Inibidores não competitivos.
Essas moléculas se ligam a um local da enzima diferente do local ativo. A ligação causa mudanças na forma (conformação) da enzima, que por sua vez, muda a forma do sítio ativo e, portanto, a atividade. Exemplos: (a) Hg e ligações dissulfeto (Chapeleiro Maluco e mercúrio)

F. Controle enzimático do metabolismo

1. Efetores alostéricos.
Estes ligam-se a um local (local alostérico) diferente do local ativo e causam uma alteração (ligeira) no local ativo. Essas mudanças irão aumentar ou inibir a reação. Eles são usados ​​para regular a taxa de processos metabólicos.

2. Disponibilidade de cofatores / coenzimas.
Estas são substâncias inorgânicas e orgânicas, respectivamente, que são exigidas pela enzima, além do substrato, para atividade. As vitaminas são coenzimas importantes. Muitos íons metálicos são cofatores de enzimas. Os cofatores e as coenzimas podem ser ligados de forma frouxa ou firme à enzima.

3. Presença de fatores de ativação.
Algumas enzimas requerem ativação. Por exemplo, o pepsinogênio deve ser convertido em pepsina. Muitas enzimas na fotossíntese são ativadas pela luz.

4. Cooperatividade
A ligação de um substrato à enzima aumenta a capacidade da enzima de se ligar a substratos adicionais.

5. Inibição de feedback - um produto final inibe uma enzima em seu caminho

6. Complexos multi-enzimas e compartimentação da membrana.

VIII. A importância das enzimas (não testado diretamente no exame)

  • A transaminase glutâmica oxaloacética (SGOT) sérica é encontrada em tecidos de alta atividade metabólica (coração, fígado, pâncreas, músculos) e é liberada após lesão. Portanto, é um bom indicador para infarto do miocárdio (IM, ataque cardíaco) e doença hepática (cirrose, hepatite)
  • A transaminase glutâmica pirúvica sérica (SGPT) é encontrada no fígado, coração, músculo, rim e é especialmente diagnóstica para doença hepática
  • A desidrogenase láctica (LDH), é encontrada em uma ampla variedade de tecidos e indica morte celular e vazamento. É usado para confirmar o diagnóstico de MI. Existem cinco 5 isozimas: 1,2 = MI, 3 = pulmonar, 5 = fígado
  • A creatina fosfoquinase (CPK) é encontrada no coração e no músculo esquelético e é liberada após lesão do miocárdio e músculo esquelético
  • Fosfatase ácida - que tem uma ampla distribuição, esp. fígado, baço, rim, glóbulos vermelhos e próstata e
  • Fosfatase alcalina - é encontrada nas funções óssea, hepática e placentária com melhor pH 9 e indica doença hepática / óssea.

B. Várias doenças humanas são causadas por uma deficiência em uma enzima chave em uma via bioquímica.
Em outras palavras, essas condições são o resultado de atividade metabólica anormal. Os exemplos incluem fenilcetonúria e albinismo.

C. Um estudo de caso.
Vários anos atrás, fiz um exame de sangue completo que incluía testes para SGOT e CPK. Meu nível de CPK estava astronomicamente alto, mas o nível de SGOT estava normal. Minha saúde estava normal. Como você explica esses resultados?

D. Algumas lições para levar para casa:
(1) Certas enzimas podem servir como marcadores clínicos para alguns distúrbios humanos (2) Algumas enzimas têm uma distribuição restrita em um indivíduo (ou seja, encontradas em um tecido, órgão, célula e até organela específicos) (3) As deficiências enzimáticas são doenças hereditárias (lembre-se do último semestre) (4) Uma conclusão final excelente - Enzimas funcionando corretamente são cruciais para a sobrevivência.

VIII. Enzimas comercialmente importantes incluem (não testado diretamente no exame)

  • amilase - fermentação - converter amido em açúcar fermentável
  • invertase - mel artificial - converter sacarose em glicose e frutose
  • lactase - sorvete - previne a cristalização da lactose
  • naringinase - cítricos - remover naringina de sabor amargo
  • enzimas pécticas - café - camada de feijão
  • enzimas pécticas - suco - aumentam a produção de suco
  • enzimas pécticas - vinho - clarificação
  • proteases - fermentação - filtração auxiliar e clarificação de amp
  • coalho - queijo - caseína coagulada
  • catalase - leite - destruição de H2O2
  • proteases - detergentes - auxiliares de lavanderia
  • fotografia - recuperação de prata de filme gasto

IX. Algumas enzimas divertidas (não testado diretamente no exame)

A. Rennin
Rompe certas ligações da caseína, a principal proteína do leite, convertendo-a em paracaseína. A paracaseína é insolúvel e precipita da solução, coagulando ou coalhando o leite. In vivo, a função dessa enzima é retardar a passagem das proteínas do leite pelo trato digestivo para melhorar a digestão. O rennin usado na fabricação de queijo era tradicionalmente obtido do quarto estômago de um bezerro ou de outro animal bovino (com cascos), mas agora é obtido principalmente de fermentações microbianas (nome comercial de renilase).

B. Amilase.
Catalisa a hidrólise do amido em maltose. O amido é um polímero da glicose, a maltose é um dissacarídeo da glicose. A amilase ocorre na saliva, onde serve para iniciar a quebra do amido da dieta. Também é abundante em sementes onde é usado para quebrar o amido a ser usado para a germinação.

C. Bromelin.
Enzima digestora de proteínas em abacaxi (papaína de mamão). Esta é a razão pela qual você não pode fazer gelatina de abacaxi fresco.


Assista o vídeo: 3 TÉCNICAS ENERGÉTICAS INCRÍVEIS + BATE PAPO (Junho 2022).


Comentários:

  1. Gibson

    Eu, desculpe, mas essa variante certamente não se encaixa em mim.

  2. Abhainn

    Como podemos defini-lo?

  3. Vinris

    Uma resposta excelente e oportuna.

  4. Geron

    Concorda, a mensagem útil

  5. Efren

    Eu acho que o tópico é muito interessante. Convido todos a participarem ativamente da discussão.

  6. Ixion

    This is the fun play

  7. Seaver

    Você não está certo. Tenho certeza. Envie -me um email para PM, vamos conversar.



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